Хим свойства белков уравнение реакции. Химические свойства белков. Тип химической связи

4. Классификация белков

Белки и их основные признаки

Белки или протеины (что в переводе с греческого означает «первые» или «важнейшие»), количественно преобладают над всеми макромолекулами, присутствующими в живой клетке, и составляют более половины сухого веса большинства организмов. Представления о белках как о классе соединений сформировались в XVII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, кровь, молоко) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие растворы, свертывались при нагревании, при горении ощущался запах паленой шерсти и выделялся аммиак. Поскольку все эти свойства ранее были известны для яичного белка, то новый класс соединений назвали белками. После появления в начале XIX вв. Более совершенных методов анализа веществ определили элементный состав белков. В них обнаружили С, Н, О, N, S. К концу XIX вв. Из белков было выделено свыше 10 аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков, немецкий химик Э.Фишер (1852-1919) предположил, что белки построены из аминокислот.

В результате работ Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры a-аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера.

Первые исследования белков проводились со сложными белковыми смесями, например: с сывороткой крови, яичным белком, экстрактами растительных и животных тканей. Позже были разработаны методы выделения и очистки белков, такие как осаждение, диализ, хроматография на целлюлозных и других гидрофильных ионообменниках, гель-фильтрация, электрофорез. Более подробно рассмотрим эти методы на лабораторной работе и семинарском занятии.

На современном этапе основными направлениями изучения белков являются следующие:

¨ изучение пространственной структуры индивидуальных белков;

¨ изучение биологических функций разных белков;

¨ изучение механизмов функционирования индивидуальных белков (на уровне отдельных атомов, атомных групп молекулы белка).

Все эти этапы взаимосвязаны, ведь одна из основных задач биохимии как раз и состоит в том, чтобы понять, каким образом аминокислотные последовательности разных белков дают им возможность выполнять различные функции.

Биологические функции белков

Ферменты - это биологические катализаторы, самый многообразный, многочисленный класс белков. Почти все химические реакции, в которых участвуют присутствующие в клетке органические биомолекулы, катализируются ферментами. Настоящему времени открыто более 2000 различных ферментов.

Транспортные белки - Транспортные белки плазмы крови связывают и переносят специфические молекулы или ионы из одного органа в другой. Например, гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, при прохождении через легкие связывает кислород и доставляет его к периферическим тканям, где кислород освобождается. Плазма крови содержит липопротеины , осуществляющие перенос липидов из печени в другие органы. В клеточных мембранах присутствует еще один клеточный тип транспортных белков, способных связывать определенные молекулы (напр., глюкозу) и переносить их через мембрану внутрь клетки.

Пищевые и запасные белки. Наиболее известными примерами таких белков служат белки семян пшеницы, кукурузы, риса. К пищевым белкам относится яичныйальбумин - основной компонент яичного белка, казеин - главный белок молока.

Сократительные и двигательные белки. Актин и миозин - белки, функционирующие в сократительной системе скелетной мышцы, а также во многих немышечных тканях.

Структурные белки . Коллаген - главный компонент хрящей и сухожилий. Этот белок имеет очень высокую прочность на разрыв. Связки содержат эластин - структурный белок, способный растягиваться в двух измерениях. Волосы, ногти состоят почти исключительно из прочного нерастворимого белка - кератина . Главным компонентом шелковых нитей и паутины служит белок фиброин.

Защитные белки. Иммуноглобулины или антитела - это специализированные клетки, вырабатываемые в лимфоцитах. Они обладают способностью распознавать проникшие в организм бактерии вирусы или чужеродные молекулы, а затем запускать систему их нейтрализации. Фибриноген и тромбин - белки, участвующие в процессе свертывания крови, они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудистой системы.

Регуляторные белки. Некоторые белки участвуют в регуляции клеточной активности. К ним относятся многие гормоны , такие как инсулин (регулирует обмен глюкозы).

Классификация белков

По растворимости

Альбумины. Растворимы в воде и солевых растворах.

Глобулины. Слаборастворимы в воде, но хорошо растворимы в солевых растворах.

Проламины. Растворимы в 70-80% этаноле, нерастворимы в воде и абсолютном спирте. Богаты аргинином.

Гистоны. Растворимы в солевых растворах.

Склеропротеины. Нерастворимы в воде и солевых растворах. Повышено содержание глицина, аланина, пролина.

По форме молекул

Если исходить из отношения осей (продольной и поперечной), можно выделить два больших класса белков. У глобулярных белков отношение составляет меньше 10 и в большинстве случаев не превышает 3-4. Они характеризуются компактной упаковкой полипептидных цепей. Примеры глобулярных белков: многие ферменты, инсулин, глобулин, белки плазмы крови, гемоглобин.

Фибриллярные белки , у которых отношение осей превышает 10, состоят из пучков полипептидных цепей, спирально навитых друг на друга и связанных между собой поперечными ковалентными или водородными связями (кератин, миозин, коллаген, фибрин).

Физические свойства белков

На физических свойствах белков, таких как ионизация , гидратация, растворимость основаны различные методы выделения и очистки белков.

Так как белки содержат ионогенные, т.е. способные к ионизации аминокислотные остатки (аргинин, лизин, глутаминовая кислота и т.д.), следовательно, они представляют собой полиэлектролиты. При подкислении степень ионизации анионных групп снижается, а катионных - повышается, при подщелачивании наблюдается обратная закономерность. При определенном рН число отрицательно и положительно заряженных частиц становится одинаковым, такое состояние называется изоэлектрическим (суммарный заряд молекулы равен нулю). Значение рН, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называют изоэлектрической точкой и обозначают рI . На различной ионизации белков при определенном значении рН основан один из методов их разделения - метод электрофореза .

Полярные группы белков (ионогенные и неионогенные) способны взаимодействовать с водой, гидратироваться. Количество воды, связанное с белком достигает 30-50 г на 100 г белка. Гидрофильных групп больше на поверхности белка. Растворимость зависит от количества гидрофильных групп в белке, от размеров и формы молекул, от величины суммарного заряда. Совокупность всех этих физических свойств белка позволяет использовать метод молекулярных сит или гель-фильтрацию для разделения белков. Метод диализа используется для очистки белков от низкомолекулярных примесей и основан на больших размерах молекул белка.

Растворимость белков зависит и от наличия других растворенных веществ, например, нейтральных солей. При высоких концентрациях нейтральных солей белки выпадают в осадок, причем для осаждения (высаливания ) разных белков требуется разная концентрация соли. Это связано с тем, что заряженные молекулы белка адсорбируют ионы противоположного заряда. В результате частицы теряют свои заряды и электростатическое отталкивание, в результате происходит осаждение белка. Методом высаливания можно фракционировать белки.

Первичная структура белков

Первичной структурой белка называют состав и последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Аминокислоты в белке связаны пептидными связями.

Все молекулы данного индивидуального белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной цепи. Установление последовательности аминокислотной последовательности белков - трудоемкая задача. Более подробно на эту тему мы поговорим на семинаре. Инсулин был первым белком, для которого установили аминокислотную последовательность. Бычий инсулин имеет молярную массу около 5700. Его молекула состоит из двух полипептидных цепей: А-цепи, содержащей 21 а.к., и В-цепи, содержащей 30 а.к., эти две цепи соединены двумя дисульфидными (-S-S-) связями. Даже небольшие изменения первичной структуры могут значительно изменять свойства белка. Болезнь серповидноклеточная анемия является результатом изменения всего 1 аминокислоты в b-цепи гемоглобина (Glu ® Val).

Видовая специфичность первичной структуры

При изучении аминокислотных последовательностей гомологичных белков, выделенных из разных видов, было сделано несколько важных выводов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Примером может служить гемоглобин: у всех позвоночных он осуществляет одну и ту же функцию, связанную с транспортом кислорода. Гомологичные белки разных видов обычно имеют полипептидные цепи одинаковой или почти одинаковой длины. В аминокислотных последовательностях гомологичных белков во многих положениях всегда находятся одни и те же аминокислоты - их называют инвариантными остатками. Вместе с тем в других положениях белков наблюдаются значительные различия: в этих положениях аминокислоты варьируются от вида к виду; такие аминокислотные остатки называютсявариабельными . Всю совокупность сходных черт в аминокислотных последовательностях гомологичных белков объединяют в понятиегомология последовательностей . Наличие такой гомологии предполагает, что животные, из которых были выделены гомологичные белки, имеют общее эволюционное происхождение. Интересным примером является сложный белок - цитохром с - митохондриальный белок, учавствующий в качестве переносчика электронов в процессах биологического окисления. М » 12500, содержит »100 а.к. Были установлены а.к. последовательности для 60 видов. 27 а.к. - одинаковы, это указывает на то, что все эти остатки играют важную роль в определении биологической активности цитохрома с. Второй важный вывод, сделанный на основе анализа аминокислотных последовательностей, состоит в том, что число остатков, по которым различаются цитохромы с любых двух видов, пропорционально филогенетическому различию между данными видами. Например, молекулы цитохрома с лошади и дрожжей различаются по 48 а.к., у утки и курицы - по 2 а.к., у курицы и индейки не различаются. Сведения с числе различий в аминокислотных последовательностях гомологичных белков из разных видов используют для построения эволюционных карт, отражающих последовательные этапы возникновения и развития различных видов животных и растений в процессе эволюции.

Вторичная структура белков

- это укладка белковой молекулы в пространстве без учета влияния боковых заместителей. Выделяют два типа вторичной структуры: a-спираль и b- структуру (складчатый слой). Остановимся более подробно на рассмотрении каждого типа вторичной структуры.

a-Спираль представляет из себя правую спираль с одинаковым шагом, равным 3,6 аминокислотных остатков. a-Спираль стабилизируется внутримолекулярными водородными связями, возникающими между атомами водорода одной пептидной связи и атомами кислорода четвертой по счету пептидной связи.

Боковые заместители расположены перпендикулярно плоскости a-спирали.

Т.о. свойства данного белка определяются свойствами боковых групп аминокислотных остатков: входящих в состав того или иного белка. Если боковые заместители гидрофобны, то и белок, имеющий структуру a-спираль гидрофобен. Примером такого белка является белок кератин, из которого состоят волосы.

В результате получается, что a- спираль пронизана водородными связями и является очень устойчивой структурой. При образовании такой спирали работают две тенденции:

¨ молекула стремится к минимуму энергии, т.е. к образованию наибольшего числа водородных связей;

¨ из-за жесткости пептидной связи сблизиться в пространстве могут лишь первая и четвертая пептидные связи.

В складчатом слое пептидные цепи располагаются параллельно друг другу, образуя фигуру, подобную листу, сложенному гармошкой. Пептидных цепей, взаимодействующих между собой водородными связями, может быть большое количество. Расположены цепи антипараллельно.

Чем больше пептидных цепей входит в состав складчатого слоя, тем прочнее молекула белка.

Сравним свойства белковых материалов шерсти и шелка и объясним различие в свойствах этих материалов с точки зрения строения белков, из которых они состоят.

Кератин - белок шерсти - имеет вторичную структуру a-спираль. Шерстяная нить не такая прочная, как шелковая, легко растягивается в мокром состоянии. Это свойство объясняется тем, что при приложении нагрузки водородные связи рвутся и спираль растягивается.

Фиброин - белок шелка - имеет вторичную b-структуру. Шелковая нить не вытягивается и является очень прочной на разрыв. Это свойство объясняется тем, что в складчатом слое взаимодействуют между собой водородными связями много пептидных цепей, что делает эту структуру очень прочной.

Аминокислоты различаются по способности участвовать в образовании a-спиралей и b-структур. Редко встречаются в a-спиралях глицин, аспаргин, тирозин. Пролин дестабилизирует a-спиральную структуру. Объясните, почему? В состав b-структур входит глицин, почти не встречаются пролин, глютаминовая кислота, аспаргин, гистидин, лизин, серин.

В структуре одного белка могут находиться участки b-структур, a-спиралей и нерегулярные участки. На нерегулярных участках пептидная цепь может сравнительно легко изгибаться, менять конформацию, в то время, как спираль и складчатый слой представляют собой достаточно жесткие структуры. Содержание b-структур и a-спиралей в разных белках неодинаково.

Третичная структура белков

определяется взаимодействием боковых заместителей пептидной цепи. Для фибриллярных белков трудно выделить общие закономерности в образовании третичных структур. Что касается глобулярных белков, то такие закономерности существуют, и мы их рассмотрим. Третичная структура глобулярных белков образуется путем дополнительного складывания пептидной цепи, содержащей b-структуры, a-спирали и нерегулярные участки, так, что гидрофильные боковые группы аминокислотных остатков оказываются на поверхности глобулы, а гидрофобные боковые группы спрятаны вглубь глобулы, иногда образуют гидрофобный карман.

Силы, стабилизирующие третичную структуру белка.

Электростатическое взаимодействие между разно заряженными группами, крайний случай - ионные взаимодействия.

Водородные связи , возникающие между боковыми группами полипептидной цепи.

Гидрофобные взаимодействия .

Ковалентные взаимодействия (образование дисульфидной связи между двумя остатками цистеина с образованием цистина ). Образование дисульфидных связей приводит к тому, что удаленные области полипептидной молекулы сближаются и фиксируются. Дисульфидные связи разрушаются под действием восстановителей. Это свойство используется для химической завивки волос, которые почти полностью представляют собой белок кератин, пронизанный дисульфидными связями.

Характер пространственной укладки определяется аминокислотным составом и чередованием аминокислот в полипептидной цепи (первичной структурой). Следовательно, каждый белок имеет только одну пространственную структуру, соответствующую его первичной структуре. Небольшие изменения конформации белковых молекул происходят при взаимодействии с другими молекулами. Эти изменения порой играют огромную роль при функционировании белковых молекул. Так, при присоединении молекулы кислорода к гемоглобину несколько изменяется конформация белка, что приводит к эффекту кооперативного взаимодействия при присоединении остальных трех молекул кислорода. Такое изменение конформации в лежит в основе теории индуцирующего соответствия при объяснении групповой специфичности некоторых ферментов.

Кроме ковалентной дисульфидной все остальные связи, стабилизирующие третичную структуру, являются по своей природе слабыми и легко разрушаются. При разрыве большого числа связей, стабилизирующих пространственную структуру белковой молекулы, упорядоченная уникальная для каждого белка конформация нарушается, при этом часто теряется биологическая активность белка. Такое изменение в пространственном строении называется денатурацией.

Ингибиторы функций белков

Учитывая, что различные лиганды отличаются К св, всегда можно подобрать вещество, похожее по структуре на природный лиганд, но имеющий большее значение К св с данным белком. Например, СО имеет К св в 100 раз больше, чем О 2 с гемоглобином, поэтому достаточно 0,1% СО в воздухе, чтобы заблокировать большое количество молекул гемоглобина. По такому же принципу действуют многие лекарства. Например, дитилин.

Ацетилхолин - медиатор передачи нервных импульсов на мышцу. Дитилин блокирует белок-рецептор, с которым связывается ацетилхолин и создает эффект парализации.

9.Связь структуры белков с их функциями на примере гемоглобина и миоглобина

Транспорт двуокиси углерода

Гемоглобин не только переносит кислород от легких к периферическим тканям, но и ускоряет транспорт СО 2 от тканей к легким. Гемоглобин связывает СО 2 сразу после освобождения кислорода (» 15 % всего СО 2). В эритроцитах происходит ферментативный процесс образования угольной кислоты из СО 2 , поступающего из тканей: СО 2 + Н 2 О = Н 2 СО 3. Угольная кислота быстро диссоциирует на НСО 3 - и Н + . Для предотвращения опасного повышения кислотности должна существовать буферная система, способная поглощать избыток протонов. Гемоглобин связывает два протона на каждые четыре освободившиеся молекулы кислорода и определяет буферную емкость крови. В легких идет обратный процесс. Высвобождающиеся протоны связываются с бикарбонат- ионом с образованием угольной кислоты, которая под действием фермента превращается в СО 2 и воду, СО 2 выдыхается. Т.о., связывание О 2 тесно сопряжено с выдыханием СО 2 . Это обратимое явление известно как эффект Бора. У миоглобина эффекта Бора не обнаруживается.

Изофункциональные белки

Белок, выполняющий определенную функцию в клетке, может быть представлен несколькими формами - изофункциональными белками, или изоферментами. такие белки хоть и выполняют одинаковую функцию, но отличаются, константой связывания, что приводит к некоторым различиям в функциональном отношении. Например, в эритроцитах человека обнаружено несколько форм гемоглобина: HbA (96%), HbF (2%), HbA 2 (2%). Все гемоглобины представляют собой тетрамеры, построенные из протомеров a, b, g, d (HbA -a 2 b 2 , HbF - a 2 g 2 , HbA 2 - a 2 d 2). Все протомеры сходны между собой по первичной структуре, и очень большое сходство наблюдается по вторичной и третичной структурам. Все формы гемоглобинов предназначены для переноса кислорода в клетки тканей, но HbF, например, имеет большее сродство к кислороду, чем HbA. HbF характерен для эмбриональной стадии развития человека. Он способен отнимать кислород у HbA, что обеспечивает нормальное снабжение кислородом плода.

Изобелки - это результат наличия более чем одного структурного гена в генофонде вида.

БЕЛКИ: СТРОЕНИЕ, СВОЙСТВА И ФУНКЦИИ

1. Белки и их основные признаки

2. Биологические функции белков

3. Аминокислотный состав белков

4. Классификация белков

5. Физические свойства белков

6. Структурная организация белковых молекул (первичная, вторичная, третичная структуры)

Прежде чем рассказать про свойства белков, стоит дать краткое определение данному понятию. Это высокомолекулярные органические вещества, которые состоят из соединенных пептидной связью альфа-аминокислот. Белки являются важной частью питания человека и животных, поскольку не все аминокислоты вырабатываются организмом - некоторые поступают именно с едой. Каковы же их свойства и функции?

Амфотерность

Это первая особенность белков. Под амфотерностью подразумевается их способность проявлять как кислотные, так и основные свойства.

Белки в своей структуре имеют несколько видов химических группировок, которые способны ионизировать в растворе Н 2 О. К таковым относятся:

Карбоксильные остатки. Глутаминовая и аспарагиновая кислоты, если быть точнее.
Азотсодержащие группы. ε-аминогруппа лизина, аргининовый остаток CNH(NH 2) и имидазольный остаток гетероциклической альфа-аминокислоты под названием гистидин.

У каждого белка имеется такая особенность, как изоэлектрическая точка. Под данным понятием понимают кислотность среды, при которой поверхность или молекула не имеет электрического заряда. При таких условиях сводится к минимуму гидратация и растворимость белка.

Показатель определяется соотношением основных и кислых аминокислотных остатков. В первом случае точка приходится на щелочную область. Во втором - на кислую.

Растворимость

По данному свойству белки подразделяются на небольшую классификацию. Вот какими они бывают:

Растворимыми . Их называют альбуминами. Они умеренно растворяются в концентрированных соляных растворах и сворачиваются при нагревании. Эта реакция называется денатурацией. Молекулярная масса альбуминов составляет около 65 000. В них нет углеводов. А вещества, которые состоят из альбумина, именуются альбуминоидами. К таковым относится яичный белок, семена растений и сыворотка крови.
Нерастворимыми . Их называют склеропротеинами. Яркий пример - кератин, фибриллярный белок с механической прочностью, уступающей только хитину. Именно из этого вещества состоят ногти, волосы, рамфотека птичьих клювов и перьев, а также рога носорога. Еще в эту группу белков включены цитокератины. Это структурный материал внутриклеточных филаментов цитоскелета клеток эпителия. Еще к нерастворимым белкам относят фибриллярный белок под названием фиброин.
Гидрофильными . Они активно взаимодействуют с водой и впитывают ее. К таковым относятся белки межклеточного вещества, ядра и цитоплазмы. В том числе пресловутый фиброин и кератин.
Гидрофобными . Они отталкивают воду. К ним относятся белки, являющиеся составляющими биологических мембран.

Денатурация

Так называется процесс видоизменения белковой молекулы под воздействием определенных дестабилизирующих факторов. При этом аминокислотная последовательность остается той же. Но белки теряют их естественные свойства (гидрофильность, растворимость и другие).

Стоит отметить, что любое весомое изменение внешних условий способно привести к нарушениям структур белка. Чаще всего денатурацию провоцирует повышение температуры, а также оказываемое на белок воздействие щелочи, сильной кислоты, радиации, соли тяжелых металлов и даже определенных растворителей.

Интересно, что нередко денатурация приводит к тому, что частицы белка агрегатируются в более крупные. Ярким примером является, например, яичница. Всем ведь знакомо, как в процессе жарки белок образуется из прозрачной жидкости.

Еще следует рассказать о таком явлении, как ренатурация. Этот процесс обратен денатурации. Во время него белки возвращаются к природной структуре. И это действительно возможно. Группа химиков из США и Австралии нашла способ, с помощью которого можно ренатурировать сваренное вкрутую яйцо. Уйдет на это всего несколько минут. А потребуется для этого мочевина (диамид угольной кислоты) и центрифугирование.

Структура

О ней необходимо сказать в отдельности, раз речь идет о значении белков. Всего выделяют четыре уровня структурной организации:

Первичная . Подразумевается последовательность остатков аминокислот в цепи полипептидов. Главная особенность - это консервативные мотивы. Так называются устойчивые сочетания остатков аминокислот. Они есть во многих сложных и простых белках.
Вторичная . Имеется в виду упорядочивание какого-либо локального фрагмента цепи полипептидов, которое стабилизируют водородные связи.
Третичная . Так обозначается пространственное строение цепи полипептидов. Состоит данный уровень из некоторых вторичных элементов (их стабилизируют разные типы взаимодействий, где гидрофобные являются важнейшими). Здесь в стабилизации участвуют ионные, водородные, ковалентные связи.
Четвертичная . Ее еще называют доменной или субъединичной. Данный уровень состоит из взаимного расположения цепей полипептидов в составе цельного белкового комплекса. Интересно, что в состав белков с четвертичной структурой входят не только идентичные, но еще и отличающиеся цепочки полипептидов.

Данное деление было предложено датским биохимиком по имени К. Линдстрем-Ланг. И пусть считается, что оно устарело, пользоваться им все равно продолжают.

Типы строения

Рассказывая про свойства белков, следует также отметить, что эти вещества делятся на три группы в соответствии с типом строения. А именно:

Фибриллярные белки. Они имеют нитевидную вытянутую структуру и большую молекулярную массу. Большинство из них не растворяется в воде. Структура этих белков стабилизируется взаимодействиями между полипептидными цепями (они состоят как минимум из двух остатков аминокислот). Именно фибриллярные вещества образуют полимер, фибриллы, микротрубочки и микрофиламенты.
Глобулярные белки. Вид структуры обуславливает их растворимость в воде. А общая форма молекулы отличается сферичностью.
Мембранные белки. Строение этих веществ имеет интересную особенность. У них есть домены, которые пересекают клеточную мембрану, но их части выступают в цитоплазму и межклеточное окружение. Эти белки играют роль рецепторов - передают сигналы и отвечают за трансмембранную транспортировку питательных веществ. Важно оговориться, что они весьма специфичны. Каждый белок пропускает лишь определенную молекулу или сигнал.

Простые

О них тоже можно рассказать чуть подробнее. Простые белки состоят лишь из цепей полипептидов. К ним относятся:

Протамин . Ядерный низкомолекулярный белок. Его присутствие является защитой ДНК от действия нуклеаз - ферментов, атакующих нуклеиновые кислоты.
Гистоны . Сильноосновные простые белки. Они сосредоточены в ядрах клеток растений и животных. Принимают участие в «упаковке» ДНК-нитей в ядре, а еще в таких процессах, как репарация, репликация и транскрипция.
Альбумины . О них уже говорилось выше. Самые известные альбумины - сывороточный и яичный.
Глобулин . Участвует в свертывании крови, а также в других иммунных реакциях.
Проламины . Это запасные белки злаков. Названия у них всегда разные. У пшеницы они именуются птиалинами. У ячменя - гордеинами. У овса - авснинами. Интересно, что проламины делятся на свои классы белков. Их всего две: S-богатые (с содержанием серы) и S-бедные (без нее).

Сложные

Что касательно сложных белков? Они содержат простетические группы или те, в которых нет аминокислот. К ним относятся:

Гликопротеины . В их состав входят углеводные остатки с ковалентной связью. Эти сложные белки - важнейший структурный компонент клеточных мембран. К ним относятся также многие гормоны. А еще гликопротеины эритроцитовых мембран определяют группу крови.
Липопротеины . Состоят из липидов (жироподобных веществ) и играют роль «транспорта» данных веществ в крови.
Металлопротеиды . Эти белки в организме имеют огромное значение, так как без них не протекает обмен железа. В состав их молекул входят ионы металлов. А типичными представителями данного класса являются трансферрин, гемосидерин и ферритин.
Нуклеопротеиды . Состоят из РКН и ДНК, не имеющих ковалентной связи. Яркий представитель - хроматин. Именно в его составе реализуется генетическая информация, репарируется и реплицируется ДНК.
Фосфопротеины . Их составляют остатки фосфорной кислоты, связанные ковалентно. В качестве примера можно привести казеин, который изначально содержится в молоке, как соль кальция (в связанном виде).
Хромопротеиды . У них простое строение: белок и окрашенный компонент, относящийся к простетической группе. Они принимают участие в клеточном дыхании, фотосинтезе, окислительно-восстановительных реакциях и т. д. Также без хромопротеидов не происходит аккумулирование энергии.

Обмен веществ

Выше уже было многое рассказано про физико-химические свойства белков. Об их роли в обмене веществ тоже нужно упомянуть.

Есть аминокислоты, являющиеся незаменимыми, поскольку они не синтезируются живыми организмами. Млекопитающие сами получают их из пищи. В процессе ее переваривания белок разрушается. Начинается этот процесс с денатурации, когда его помещают в кислотную среду. Затем - гидролиз, в котором участвуют ферменты.

Определенные аминокислоты, которые в итоге получает организм, участвуют в процессе синтеза белков, свойства которых необходимы для его полноценного существования. А оставшаяся часть перерабатывается в глюкозу - моносахарид, являющийся одним из основных источников энергии. Белок очень важен в условиях диет или голодания. Если он не будет поступать вместе с едой - организм начнет «есть себя» - перерабатывать собственные белки, особенно мускульные.

Биосинтез

Рассматривая физико-химические свойства белков, нужно заострить внимание и на такой теме, как биосинтез. Эти вещества формируются на основе той информации, которая закодирована в генах. Любой белок - это уникальная последовательность остатков аминокислот, определяемая геном, кодирующим его.

Как это происходит? Ген, кодирующий белок, переносит информацию с ДНК на РНК. Это называется транскрипцией. В большинстве случаев синтез затем происходит на рибосомах - это важнейший органоид живой клетки. Данный процесс именуется трансляцией.

Есть еще так называемый нерибосомный синтез. Его тоже стоит упомянуть, раз речь идет о значении белков. Этот вид синтеза наблюдается у некоторых бактерий и низших грибов. Процесс осуществляется посредством высокомолекулярного белкового комплекса (известен как NRS-синтаза), и рибосомы в этом участия не принимают.

И, конечно же, существует еще химический синтез. С его помощью можно синтезировать короткие белки. Для этого используются методы вроде химического лигирования. Это противоположность пресловутого биосинтеза на рибосомах. Таким же методом удается получить ингибиторы определенных ферментов.

К тому же благодаря химическому синтезу можно вводить в состав белков те остатки аминокислот, которые в обычных веществах не встречаются. Допустим те, у боковых цепей которых есть флюоресцентные метки.

Стоит оговориться, что методы химического синтеза не безупречны. Есть определенные ограничения. Если в белке содержится более 300 остатков, то искусственно синтезированное вещество, скорее всего, получит неправильную структуру. А это отразится на свойствах.

Вещества животного происхождения

Их рассмотрению необходимо уделить особое внимание. Животный белок - это вещество, содержащийся в яйцах, мясе, молочных продуктах, птице, морепродуктах и рыбе. В них имеются все аминокислоты, необходимые организму, в том числе и 9 незаменимых. Вот целый ряд важнейших функций, которые выполняет животный белок:

Катализ множества химических реакций. Данное вещество запускает их и ускоряет. За это «ответственны» ферментативные белки. Если в организм не будет поступать их достаточное количество, то окисление и восстановление, соединение и разрыв молекулярных связей, а также транспортировка веществ не будут протекать полноценно. Интересно, что лишь малая часть аминокислот вступают в различного рода взаимодействия. И еще меньшее количество (3-4 остатка) непосредственно задействовано в катализе. Все ферменты делят на шесть классов - оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы. Каждый из них отвечает за ту или иную реакцию.
Формирование цитоскелета, образующего структуру клеток.
Иммунная, химическая и физическая защита.
Транспортировка важных компонентов, необходимых для роста и развития клеток.
Передача электрических импульсов, важных для работы всего организма, поскольку без них невозможно взаимодействие клеток.

И это далеко не все возможные функции. Но даже так понятна значимость данных веществ. Синтез белка в клетках и в организме невозможен, если человек не будет употреблять в пищу его источники. А ими является мясо индейки, говядина, баранина, крольчатина. Еще много белка содержится в яйцах, сметане, йогурте, твороге, молоке. Также активировать синтез белка в клетках организма можно, добавив в свой рацион ветчину, субпродукты, колбасу, тушенку и телятину.

6. Структурная организация белковых молекул

Белки - очень крупные молекулы, молярная масса белков колеблется от 6ооо до 1 млн. грамм/моль (см. таблицу).

Некоторые белки в своем составе могут иметь химические группы небелковой природы. Такие белки называют сложными или холопротеинами. Неаминокислотную часть белков называют простетической группой , белковую часть - апоферментом . Сложные белки классифицируются по простетической группе. Например, липопротеины это белки, содержащие в своем составе группу - липид; металлопротеины содержат в своем составе ионы металла; в состав хромопротеинов входит хромофор, окрашенная группа небелковой природы. Частный случай, когда хромофором является гем. К таким белкам относятся гемоглобин и цитохромы. Простетические группы играют важную роль при функционировании сложного белка.

Простые белки можно классифицировать по форме молекул и по способности растворяться в воде на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки имеют форму глобулы и, как правило, растворимы в воде. Фибриллярные белки имеют форму вытянутого волокна - фибриллы и нерастворимы в воде. Фибриллярные белки выполняют главным образом опорные функции, обеспечивая прочность тканей; глобулярные белки более разнообразны по функциям.

6.1. Первичная структура белков

Первичной структурой белка называют состав и последовательность аминокислотных остатков в белковой молекуле. Аминокислоты в белке связаны пептидными связями.

Видовая специфичность первичной структуры

Пространственное расположение полипептидных цепей (Конформация пептидных цепей в белках)

Термин конформация используют для описания пространственного расположения в органической молекулы замещающих групп, способных свободно изменять свое положение в пространстве без разрыва каких бы то ни было связей.

Пептидная цепь обладает значительной гибкостью. В результате внутри цепочечных взаимодействий она приобретает определенную пространственную структуру (конформацию). В белках различают два уровня пространственной организации для одной полипептидной цепи: вторичную и третичную структуры белка. Для белков, содержащих несколько полипептидных цепей, возможно, рассматривают пространственную укладку этих цепей относительно друг друга - четвертичную структуру белка.

Цель урока : сформировать понятие о белке, его структуре, физических и химических свойствах.

Ход урока

I. Организационный момент

II. Актуализация знаний

(Ученикам заранее предлагается повторить тему «Аминокислоты».)

Два ученика работают у доски.

Задание 1. Напишите формулы 2-аминопропановой кислоты (аланина) и 3-метил-2-аминобутановой кислоты (валина). Какие еще названия для этих кислот вы можете предложить?

Задание 2. Напишите формулу 2-аминоэтановой кислоты. Какие еще названия этой кислоты вам известны? Составьте дипептид из двух остатков этой кислоты. Укажите место пептидной связи.

Фронтальная беседа.

– Какие две функциональные группы входят в состав аминокислот?
– Что представляют собой аминокислоты с точки зрения кислотно-основных свойств? За счет каких функциональных групп реализуются эти свойства?
– Дайте понятие пептидной связи.
– Могут ли аминокислоты образовывать водородные связи? За счет каких групп атомов?
– Какие вещества называются полимерами? Приведите примеры известных вам полимеров.

III. Постановка познавательной задачи

Учащиеся, работавшие у доски, отчитываются о выполненном задании.

На доске изображен дипептид, состоящий из двух остатков глицина, и приведены формулы двух аминокислот: аланина и валина.

Может ли образоваться дипептид из разных по составу аминокислот? (Слайд 1.) Для того чтобы ответить на этот вопрос, обратите внимание на место пептидной связи в дипептиде.

Ответ . В образовании пептидной связи принимают участие аминогруппа одной аминокислоты и карбоксильная группа другой аминокислоты; боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании дипептида.

Возможно ли дальнейшее присоединение аминокислот к этому веществу? Ответ обоснуйте.

Ответ . Присоединение возможно, т.к. у молекулы дипептида имеются свободные карбоксильная группа (С-конец) и аминогруппа (N-конец). Цепь может расти с обеих сторон (слайд 2).

Сколько вариантов соединения вы можете предложить?

Ответ. Два. Когда аминокислота глицин стоит на первом месте и когда аминокислота глицин стоит на втором месте (слайд 3).

Ответ . Белки – это линейные биологические полимеры, состоящие из -аминокислот.

Запишите это определение в своих рабочих листках.

Перед вами две полипептидные цепочки. Какой из пептидов может входить в состав белка и почему? (Слайд 4.)

Ответ . Первый, потому что он образован -аминокислотами.

За счет каких связей образуется первичная структура белка?

Ответ. Первичная структура образуется за счет пептидных связей.

Запишите это в таблицу в рабочем листке.

Но белок гораздо более сложная макромолекула, чем линейная полипептидная цепочка. Помимо первичной структуры белка необходимо рассматривать вторичную, третичную, а в некоторых случаях и четвертичную структуры. В образовании вторичной структуры белка огромную роль играют водородные связи. Водородные связи образуются электроотрицательными атомами (кислородом, азотом и др.), с одним из которых связан атом водорода, причем все три атома находятся на одной прямой.

Некоторые белки образуют четвертичную структуру, осуществляемую также за счет водородных связей, гидрофильно-гидрофобных взаимодействий и электростатических сил притяжения. Некоторые белки, имеющие четвертичную структуру, состоят из иона металла и белковой части, образованной несколькими белковыми цепями (разными или одинаковыми по первичной структуре) (слайд 7). Запишите в рабочие листки.

Белки осуществляют свои функции правильно только при наличии соответствующей третичной (и четвертичной, если таковая имеется) структур.

Физические свойства белков

Белки – высокомолекулярные соединения, т.е. это вещества с высокой молекулярной массой. Молекулярная масса белков составляет от 5 тыс. до миллионов а.е.м. (инсулин – 6500 Да; белок вируса гриппа – 32 млн Да).

Растворимость белков в воде зависит от их функций. Молекулы фибриллярных белков вытянуты в длину, нитеобразны и склонны группироваться одна возле другой с образованием волокон. Это основной строительный материал для тканей сухожилий, мускульных и покровных. Такие белки в воде нерастворимы.

Прочность белковых молекул просто поразительна! Человеческий волос прочнее меди и может соперничать со специальными видами стали. Пучок волос площадью 1 см 2 выдерживает вес в 5 т, а на женской косе из 200 тыс. волосинок можно поднять груженый КамАЗ весом 20 т.

Глобулярные белки свернуты в клубочки. В организме они выполняют ряд биологических функций, требующих их подвижности. Поэтому глобулярные белки растворимы в воде либо в растворах солей, кислот или оснований. Из-за большого размера молекул образуются растворы, называемые коллоидными. (Демонстрация растворения альбумина в воде. )

Химические свойства белков

Белки участвуют в не совсем обычных химических реакциях, т.к. они являются полимерными молекулами. Посмотрите в свои рабочие карточки и ответьте на следующие вопросы.

Какая связь является более прочной: пептидная или водородная?

Ответ. Пептидная, т.к. эта связь относится к ковалентной химической связи.

Какие структуры белков будут разрушаться быстрее и легче?

Ответ. Четвертичная (если таковая имеется), третичная и вторичная. Первичная структура будет сохраняться дольше других, т.к. она образована более прочными связями.

Денатурация – это разрушение белка до первичной структуры, т.е. пептидные связи сохраняются (слайд 8).

Демонстрация опыта. В 5 небольших пробирок налить по 4 мл раствора альбумина. Первую пробирку нагреть в течение 6–10 с (до помутнения). Во вторую пробирку добавить 2 мл 3М HCl. В третью – 2 мл 3М NaOH. В четвертую – 5 капель 0,1 М AgNO 3 . В пятую – 5 капель 0,1 М NaNO 3 .

После проведения опыта учащиеся заполняют пробелы в определении понятия «денатурация» на рабочих листках.

Будут ли белки после денатурации проявлять свои специфические свойства?

Ответ . Большинство белков при денатурации утрачивают активность, т.к. белки проявляют свои специфические свойства только при наличии третичной и четвертичной структур.

Как вы полагаете, можно ли разрушить первичную структуру белка?

Ответ. Можно. Это происходит в организме при переваривании белковой пищи.

Одно из самых важных свойств белков – способность к гидролизу. При гидролизе белка происходит разрушение первичной структуры.

Какие вещества образуются при полном гидролизе белка?

Ответ . -аминокислоты.

Демонстрация опыта (заложенного перед уроком). В две пробирки наливают по 2 мл раствора куриного белка, в одну из них добавляют 1 мл насыщенного раствора фестала (таблетку предварительно освобождают от гладкой оболочки). Фестал – это ферментный препарат, облегчающий пищеварение, куда входят липаза (расщепляет жиры), амилаза (расщепляет углеводы), протеаза (расщепляет белки). Обе пробирки помещают в водяную баню при температуре 37–40 °С. В течение 30 мин продолжается процесс «переваривания» белка. По окончании нагревания в обе пробирки добавляют по 2 мл насыщенного раствора сульфата аммония или любого другого реагента, вызывающего денатурацию белка. В первой пробирке (контроль) образуется обильный белый осадок – белок денатурирует. Во второй пробирке (опыт) таких явлений не наблюдается – произошел гидролиз белка, а аминокислоты и пептиды с небольшой молекулярной массой не свертываются.

На основе результатов опыта заполните пропуски в определении понятия «гидролиз» на рабочих листках.

Какое значение для нашего организма имеет гидролиз белков и где он происходит?

Ответ . Получение аминокислот для нужд организма в результате процессов пищеварения начинается в желудке, заканчивается в двенадцатиперстной кишке.

Цветные реакции – качественные реакции на белки:

а) биуретовая реакция (демонстрация опыта );
б) ксантопротеиновая реакция (демонстрация опыта ).

Заполните рабочие листки (обратите внимание на условия протекания этих реакций, это понадобится для проведения опытов на следующем уроке).

Рабочий листок

Тема: «Белки. Строение и свойства»

Белки ____________________________________________________________________
__________________________________________________________________________

Типы структур белка

Название структуры

Схема строения

Тип химической связи

Примечания

Первичная

§3 по учебнику «Общая биология» под ред. Д.К. Беляева; §27 по учебнику Габриелян О.С. «Химия, 10-й класс».

Белки – это биополимеры, состоящие из остатков α-аминокислот, соединённых между собой пептидными связями (-CO-NH-). Белки входят в состав клеток и тканей всех живых организмов. В молекулы белков входит 20 остатков различных аминокислот.

Структура белка

Белки обладают неисчерпаемым разнообразием структур.

Первичная структура белка – это последовательность аминокислотных звеньев в линейной полипептидной цепи.

Вторичная структура – это пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счёт водородных связей между группами: CO и NH.

Третичная структура – это пространственная конфигурация, которую принимает закрученная в спираль полипептидная цепь.

Четвертичная структура – это полимерные образования из нескольких макромолекул белка.

Физические свойства

Свойства белков весьма разнообразны, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

Денатурация – разрушение вторичной, третичной структуры белка под действием различных факторов: температура, действие кислот, солей тяжёлых металлов, спиртов и т.д.

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и других факторов) происходит измене- ние вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, то есть ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следователь- но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: сни- жается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая актив-ность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а, следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатура- ция белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработке пи- щевого сырья,полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль про- цессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, суш- ке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). К денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

Качественные реакции на белки :

а) При горении белка – запах палёных перьев.

б) Белок +HNO 3 → жёлтая окраска

в) Раствор белка +NaOH + CuSO 4 → фиолетовая окраска

Гидролиз

Белок + Н 2 О → смесь аминокислот

Функции белков в природе:

· каталитические (ферменты);

· регуляторные (гормоны);

· структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген);

· двигательные (актин, миозин);

· транспортные (гемоглобин);

· запасные (казеин, яичный альбумин);

· защитные (иммуноглобулины) и т.д.

Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличивается. Набухание бел- ка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности бел- ковой макромолекулы гидрофильные амидные (–CO–NH–, пептидная связь), амин- ные (NH 2) и карбоксильные (COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхность молекулы. Окружая белковые глобулы гидрат- ная (водная) оболочка препятствует устойчивости растворов белка. В изоэлектричес- кой точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяют- ся, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этило- вого спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении pH среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность ме- няется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают плас-тичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою фор- му. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (нап- ример, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма– полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень–сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Гидрофильность, главное качество зерна пшеницы, белков зерна и муки играет боль- шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое полу- чают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Пенообразование

Процесс пенообразования–это способность белков образовывать высококонцент- рированные системы «жидкость–газ»,называемые пенами. Устойчивость пены, в ко- торой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от кон- цнтрации,но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко исполь- зуются в кондитерской промышленности(пастила, зефир, суфле).Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

Цветные реакции.

Ксантопротеиновая–происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождаю- щеееся появлением желтой окраски;
Биуретовая – происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди(II) с образованием комплексных соединений между ионами Cu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово–синей окраски;
при нагревании белков со щелочью в присутствии солей свинца выпадает черный осадок, который содержит серу.