Соединительная ткань
Межклеточный матрикс вместе с клетками разного типа:
· Хондробласты
· Остеобласты
· Фибробласты
· Тучные клетки
· Макрофаги
Виды соединительной ткани:
1. Рыхлая неоформленная
2. Плотная оформленная
3. Неоформленная со спецефическими свойствами
· Жировая
· Ретикулярная
· Слизистая
· Пигментная
4. Скелетная
· Хрящевая
· Костная
Функции соединительной ткани
1. Механическая
2. Защитная
3. Трофическая
4. Регенеративная
Межклеточный матрикс- сложный комплекс связанных между собой макромолекул.
Состав межклеточного матрикса
1. Структурные белки(коллаген, эластин)
2. Гликозаминогликан
3. Протеогликаны
4. Неколлагеновые структурные белки
· Фибронектин
· Ламилин
· Текасцин
· Простеонектин
Функции межклеточного вещества
1. Образует каркас органов и тканей
2. Является универсальным биологическим клеем
3. Участвует в регуляции водно-солевого обмена
4. Образует высокоспециализированные структуры (кости, зубы, хрящи, сухожилия, базальные мембраны)
КОЛЛАГЕН
Особенности структуры и функции
На долю коллагена приходится 25-33% от общего активного белка.
Коллаген объеденяет группу близко родственных белков.
Известно 20 типов коллагена, которые отличаются:
1. По первичной структуре пептидной цепи
2. По функции
3. По локализации в организме
Первичная структура коллагена:
1. Коллаген содержит от 600 до 3000 аминокислот
2. Цепь полипетида состоит из повторяющихся триплетов [ГЛИ-Х-Y]
X иY- любые аминокислоты, но чаще всего
Y-гидроксипролин
3. Коллаген содержит в основном заменимые аминокислоты, поэтому является не полноценным белком
4. В цепи нет триптофана и цистеина, мало метионина, терозина, гистидина
5. В цепи содержится гидрокси-лизин
Этапы синтеза фибрилл коллагена
1. Клеточный. Происходит в фибробластах соединительной ткани.
1. Синтез белка на рибосомах эндоплазматического ретикулума.
В результате образуется
Пре-про-В результате образуется
Пре-про-a-цепь
Эта цепь имеет сигнальный гидрофобный пептид из 100 аминокислот на N-конце.
Функции пептида:
1. Ориентация синтеза пептидных цепей в полость эндоплазматического ретикулума.
1) Отщепление сигнального пептида и образование про-a-цепь
2) Гидроксилирование пролина и лизина, с образованием гидроксипролина и гидроксилизина.
Катализирует реакцию гидроксилирования:
· Пролилгидроксилаза
· Лизингидрокселаза
Фермент содержит иона железа и для работы необходим витамин С.
3) Гликозилирование остатков гидроксилизина. Это реакция присоединения к гидроксилизину остатков моносахаридов галактозы, глюкозы, малозы.
Процесс катализирует фермент:
· гликозилтрансфераза
4) образование 3-й спирали тропоколлагена
молекула тропоколлагена состоит из 3-х про-a-цепей закрученных одна вокруг другой. Ориентацию цепей относительно друг друга обеспечивают N и C- концевые фрагменты про-a-цепей, имеющие лобулярную структуру С содержащие остатки цистеина.
Структура состоит из 3-х про-a-цепей (тропоколлаген) включается в структурные гранулы и поступает во внеклеточное пространство.
2. Внеклеточное пространство
1) Происходит частичный протеолиз N и C- концевых неспирализованных ферментов. В результате формируется зрелая молекула тропоколлагена, котрая представляет собой 3 спирально навитые друг на друга полипептидные цепи.
2) Модификация лизина в модекуле тропоколлагена
Лизин и гидроксилизин в молекуле тропоколлагена подвергается дезаминированию под действием лизиноксидазы и образуется аллизин.
3) Образование коллагеновых микрофибрилл
Самопроизвольный процесс структуры фибриллы, стабилизируется путем образования межмолекулярных ковалентных вшивок между группами лизина, аллизина, гидроксилизина, гидроксиаллизина.
Прочность коллагеновых волокон обуславливается:
a. Водородными связями между пептидными связями
b. Строением 3-ей спирали
c. Множество ковалентных связей между молекулами трофоколлагена
d. Сдвигом молекулы коллагена на ¼ относительно друг друга в микрофибриллах коллагена.
4) Образование макрофибрилл
Процесс объединения микрофибрилл.
Регуляция обмена коллагена:
1. N- пропептиды после отщипления тормозят синтез коллагена по принципу обратной отрицательной связи.
2. Аскарбиновая кислота стимулирует синтез коллагена, протеогликанов, а также пролифирацию фибробластов.
3. Половые гормоны стимулируют….
4. Глюкокортикоиды тормозят синтез коллагена, путем снмжения синтеза м-РНК, и путем ингибирования ферметов пролил и связями гидроксиназ.
Катаболизм коллагена:
Происходит под действием фермена-коллагензы, которая синтезируется фибробластами и макрофагами.
Коллагеназа перерезает 3-ю спираль коллагена на 2 фрагмента на ¼ и ¾ длины, между аминокислотами глицином и лизином
Фрагменты коллагена растворимы в воде, при температуре тела денатурируются и дальше расщепляются под действием протеолитических ферментов.
Маркером катаболизма коллагена является проявление в крови и моче свободного гидроксипролина. Часть ………………………….кислоты………………………………………………………………………………………………………………гидрокси …………………………….,а часть выводится с мочой
Активен до 20 лет
Нарушение синтеза коллагена:
1. Недостаток витамина С
2. Недостаток ионов меди
3. Генетические дефекты ферментов
4. Аутоиммунные состояния
Со стороны зубо- челюстной системы:
1. Кровоточивость десен
2. Подвижность и выпадение зубов
Недостаток витамина С, нарушается процесс гидроксилирования пролила и лизина в результате синтезирования………………………………………….сосуды становятся хрупкими, ломкими, развивается цинга.
Нарушение синтеза коллагена в пульпе и дентине приводит к развитию множественного кариеса.
При сахарном диабете нарушается процесс внутриклеточного гликозилирования (……………………………………..) про-a-цепей, углеводы присоединяются не ферментным путем, что нарушает структуру фибрилл и неколлагеновых белков.
Развивается тяжелая форма пародонтита, трудно поддающегося лечению.
Важными компонентами соединительной ткани являются коллаген, фибробласты, эластин и гиалуроновая кислота. Количество этих веществ в ней прямо пропорционально молодости нашей кожи. Коллаген – это белок, составляющий основу соединительной ткани, обеспечивающий ее прочность и упругость. Эластин – другой тип белка, отвечающий за эластичность тканей, позволяющий им восстанавливаться. Фибробласты – синтезируют межклеточный матрикс. А гиалуроновая кислота – желеобразное вещество, заполняющее пространство между ними. Можно сказать, что это три кита, на которых стоит молодость и красота нашей кожи.
Что такое коллаген
С химической точки зрения, коллаген – это фибриллярный белок, имеющий правозакрученную спиральную структуру из трех аминокислотных цепей. Аминокислотные цепи сплетены между собой в виде жгута и по силе прочнее стали. А все потому, что в состав молекулы коллагена входит структурный белок тропоколлаген, который придает ей небывалую эластичность и прочность.
Благодаря своей спиральной форме коллаген позволяет соединительной ткани оставаться в хорошем состоянии. А из нее организованы наружные покровы всех органов.
Коллаген – это фибриллярный белок из трех аминокислотных цепейКоллаген входит в состав сосудов кровеносной системы, в костную, хрящевую и зубную ткань, в состав сухожилий и связок. Можно сказать, что мы буквально пропитаны коллагеном. Но особенно много его в коже: 70 % общего количества всех белков находится в ней.
Коллаген в организме выполняет определенные функции:
- протекционную;
- поддерживающую;
- регенерирующую;
- вместе с эластином способствует эластичности и прочности ткани.
Благодаря своим уникальным свойствам коллаген «склеивает» все клеточные комплексы. Если бы не он, то наш организм буквально бы рассыпался на атомы. Коллаген выполняет функцию некого уникального пластилина.
Типы коллагена
Коллаген бывает разных типов. Он имеет разную структуру и происхождение. На сегодняшний день известно 19 его типов, которые различаются друг от друга по структуре пептидных цепей, ролью и местонахождением в организме.
Типов коллагена, образующих тройную спираль, значительно больше около 30. Отличаются они друг от друга степенью модификации и аминокислотной последовательностью. Мы рассмотрим основные его виды:
- коллаген, образующий длинные фибриллы: к нему относятся коллаген типа I, III, V и XI типов. Большая часть коллагена в организме составляют тип I и III, которые представляют собой очень прочные фибриллы. Фибриллы – это нитевидные белковые структуры, которые находятся в клетках и тканях человека. Это почти 90% всего коллагена в коже.
- коллаген, образующий сети: к нему относится коллаген IV типа. Он образует сеть базальных мембран. Базальная мембрана – это бесклеточный слой кожи, разделяющий эпителий от эндотелия. Она включает в себя два пласта: светлый и темный. Если коллаген IV типа имеет здоровую структуру, то и базальная мембрана находится в хорошем состоянии и крепко держит эти два слоя. То есть кожа при этом выглядит упругой, свежей и эластичной.
- коллаген, образующий «заякоренные» фибриллы: к нему относится коллаген VII типа. Этот тип коллагена представляет собой якорьки-зажимы, которые захватывают и крепко держат коллагеновые фибриллы. Это гармоничный процесс представляет собой хорошо налаженное функционирование всех типов коллагена. Благодаря этому процессу коллаген синтезируется своевременно и в результате кожа выглядит молодой и свежей.
- коллаген, связанный с фибриллами. Этот тип коллагена соединяет фибриллы друг с другом и с другими составными частями внеклеточного матрикса. К нему относится коллаген IX, XII, XIV и XVI типов.
Несмотря на то, что коллаген употребляется в косметологии достаточно давно, он по сей день вызывает массу споров и околонаучных дебатов. Совершенно точно можно сказать, что спекуляции вокруг коллагена вполне хватает. Чем же вызвал к себе такой интерес невинный белок? А тем, что в последнее время на косметическом рынке появился коллаген «растительного и растительно-морского происхождения».
Коллаген содержится в омолаживающих косметических средствах Внимание! Коллаген – это белок животного происхождения. Ни коллагена «растительного происхождения из пшеничных протеинов» или, что еще абсурдней, коллагена «растительно-морского происхождения» в природе не бывает и быть не может.
Существует коллаген морских рыб (китов, акул), но никак не «растительно-морской».
Все это не более чем маркетинговый ход. Предыстория этого явления связана с участившимися случаями заболеваний крупного рогатого скота вирусом коровьего бешенства (прионное заболевание). А так как источником коллагена в косметологии служит именно крупный рогатый скот, то потребители стали опасаться косметической продукции на его основе.
Некоторые косметические фирмы стали предлагать потребителям в качестве альтернативы аналог животного коллагена – «растительный коллаген». Часто такие предложения сопровождаются околонаучными комментариями о бесспорных преимуществах «коллагена растительно-морского происхождения».
Понятно, что вводя в заблуждение потребителя, производители «растительного коллагена» лоббируют свою продукцию. В препаратах на основе растительного белка, быть может, имеются коллагеноподобные структуры, но это далеко не нативный коллаген, и насколько эффективны такие препарат определить трудно.
К тому же использование больных животных на предприятиях по переработке кожевенного сырья, совершенно исключено благодаря тщательному многократному ветеринарно-санитарному контролю. В соответствии с принятыми международными стандартами шкуры животных подвергаются тщательной санитарной обработке.
Очистка коллагена очень долгий и трудоемкий химический процесс. Он занимает длительное время и имеет несколько ступеней.
Как действует коллаген в косметическом средстве
Коллаген в креме способен оказывать несколько важных функций. Во-первых, он обладает значительным увлажняющим действием. Во-вторых, коллаген демонстрирует широкие заживляющие возможности. В- третьих, он является ведущим структурообразующим ингредиентом косметического средства, выполняя роль некой матрицы, где остальные компоненты усиливают свое действие.
Натуральный коллаген в составе кремов, эмульсий и сывороток, соприкасаясь с кожей под действием температуры тела, вступает в химическую реакцию, образуя низкомолекулярные и водорастворимые соединения. Эти соединения с помощью эхансеров (проводников), присутствующих в косметическом средстве, способны миновать роговой слой и подключаться к обменным реакциям, стимулирующим регенеративные процессы в коже.
Стоит уточнить, что когда мы говорим о коллагене в косметическом средстве, речь идет только о гидролизате коллагена. Гидролизат – это продукт, полученный в процессе гидролиза. Гидролиз –это расщепление сложного вещества с помощью воды. Такие методы переработки сырья применяют для его лучшего усвоения организмом. Например, коллаген расщепляется на легкодоступные для усвоения белки, аминокислоты и пептиды.
Сырье, используемое в косметологии, получают из природных источников: шкур крупного рогатого скота. Такой коллаген подвергается многофазовой отчистке от нежелательных примесей, но его молекулярная масса является достаточно «тяжелой» для проникновения в дерму. По этой причине коллаген подвергают гидролизу.
Выбирая крем, тщательно исследуйте ингредиенты, входящие в его состав. Помните, что коллаген и эластин должны находиться в форме гидролизата, в такой форме они проникают через роговой слой и демонстрируют свои регенерирующие свойства. Но это никоим образом не относится к гиалуроновой кислоте. Коллаген и эластин – белки, их можно подвергать гидролизу, а гиалуроновая кислота – это химическое соединение. Поэтому, увидев на упаковке словосочетание «гидролизат гиалуроновой кислоты», можете смело отбросить крем в сторону.
Почему мы теряем коллаген?
С годами распад коллагена в организме преобладает над его синтезом. Причем этот процесс начинается в достаточно молодом возрасте. Точно так же обстоят дела и с гиалуроновой кислотой и эластином. Это закономерный биологический процесс.
Кожа стареет при потере коллагена Процесс распада коллагена способствует ухудшению кожный характеристик. Кожа теряет упругость и эластичность, становится дряблой и сухой, на ней появляются глубокие морщины. Что же способствует распаду коллагена?
Причина № 1. Ультрафиолетовое облучение
Под пагубным воздействием ультрафиолета происходит не только снижение синтеза коллагена, но и изменение его структуры. Длительное облучение ультрафиолетом типа А способствует образованию в коже свободных радикалов. Свободные радикалы – это молекулы-гуляки, которые гуляют сами по себе, вступают в хаотичные «связи» с организованными молекулами, внося таким образом сумятицу в гармоничную работу клеток.
Новая молекула тоже становится свободно-радикальной и пытается найти уже для себя новую «жертву». Например, ультрафиолет, проникающий глубоко в кожу, может трансформировать молекулы коллагена в свободные радикалы. Молекулы коллагена, ставшие свободными радикалами, связываются с другими молекулами, образуют поврежденный, неупругий коллаген. Морфоструктура такого коллагена нарушена, он становится дефектным, в результате чего кожа стареет раньше положенного срока. Этот процесс подобен «принципу домино». Если он запускается, то остановить его совсем не просто.
Причина № 2. Коллаген разрушает фермент коллагеназа
Как и любой белок, коллаген распадается через определенное время. В организме происходит регулярное восстановление и замена старого поврежденного коллагена на новый коллаген. Но с годами молодого коллагена становится все меньше, а старого – все больше, чем должно быть. В молодом организме существует строгое равновесие между этой пропорцией: новый – старый коллаген. В процессе взросления кожи это равновесие нарушается, но, как становится понятным, возраст не единственная причина, по которой ухудшает синтез коллагена.
В нашем организме присутствует фермент коллагеназа, который расщепляет пептидные связи на некоторых участках спирализированного коллагена. Этот процесс распада и синтеза коллагена можно сравнить со сменой времен года, только, по мере повторения этого процесса, синтезируется молодого коллагена в организме все меньше и меньше. А все потому, что в молодости процесс обмена коллагена протекает с определенной интенсивностью, а с возрастом (особенно в старости) процесс заметно снижается, так как у пожилых людей растет количество поперечных сшивок между молекулами коллагена.
Можно даже сказать, что синтез коллагена не столько снижается, сколько меняется его структура и качество. В результате кожа истончается, становиться дряблой, теряет эластичность, покрывается морщинами. Современные регенеративные технологии, такие как: плазмолифтинг, плацентотерапия, SPRS-терапия – способны «разбудить» фибробласты и побудить их к синтезу коллагена.
Причина № 3. Курение способствует разрушению коллагена
Это банальная фраза, которая давно у всех на слуху, является неопровержимой истиной. Недавние исследования японских ученых показали, что курение стимулирует выработку молекул под названием матриксная металлопротеиназа (ММР), которые способствует деградации коллагена в организме, а наружное воздействие сигаретного дыма на кожу, способствует его удвоенной выработке. После каждой выкуренной сигареты синтез коллагена в организме уменьшается примерно на 40%.
Причины № 4. Недостаток витамина С
Известно, что витамин С, наряду с витаминами А, Е и селеном, является мощным антиоксидантным комплексом. Антиоксиданты – вещества, которые противостоят окислению клеток и препятствуют образованию свободных радикалов. Как было сказано выше, ультрафиолетовое излучение повреждает молекулы коллагена, превращая их в свободные радикалы. Недостаток витамина С может ускорить и усугубить этот процесс.
Нехватка витамина С в организме уменьшают синтез коллагена и его структуру. Вместо «нормального» коллагена вырабатывается неупругий, дефектный коллаген с пониженной механической прочностью. Например, при нехватке в организме витамина С развивается опасное заболевание – цинга. При этом происходит повреждение коллагеновых волокон.
Как восстановить коллаген в коже
На сегодняшний день восстановить коллаген в коже можно двумя путями:
- восполнить его дефицит с помощью косметических средств;
- повысить стимулирование собственного коллагена.
Скажем честно, что с помощью косметических кремов, эмульсий и сывороток не происходит восстановление коллагена в коже. Мы уже писали, что коллаген имеет высокую молекулярную массу. Для того чтобы он проник сквозь роговой слой кожи, следует использовать гидролизат коллагена. Но даже в этом случае он проникает не дальше верхнего слоя эпидермиса (эпидермис состоит из пяти слоев). Максимум на что способен коллаген в креме: увлажнять и питает верхний слой эпидермиса. И надо отметить, делает он это отменно.
В инъекциях используют расщепленный коллаген, то есть его молекулу химически обрабатывают до потери видовой идентичности (дробят на очень мелкие части). Инъекции с коллагеном лишь восполняют его дефицит в коже, дают хороший косметический результат, но дополнительное введение коллагена в кожу не способствует синтезу собственного коллагена, а полностью блокирует его выработку.
В медицине существует такой термин, как заместительная терапия. Это когда пациенту назначают вещества (ферменты или гормоны), в которых он испытывает дефицит. Длительное применение таких лекарственных препаратов приводит к торможению собственного синтеза этих веществ, и в результате все только усложняется.
То есть выражение «сидеть на коллагеновых инъекциях» становится объективной реальностью. Примерно через 3-6 месяцев коллаген полностью расщепляется в организме, и для поддержания косметического эффекта требуется введение новых порций.
К тому же употребление чужеродного коллагена может вызвать аллергическую реакцию и его отторжение, несмотря на высокую степень отчистки продукта.
Для того чтобы запустить синтез собственного коллагена, необходима стимуляция аутологичных (собственных) фибробластов (клетки соединительной ткани, вырабатывающие коллаген, эластин и гиалуроновую кислоту).
В этом случае следует обратиться к процедурам на основе регенеративных технологий, которые запускают естественные процессы омоложения. На данный момент существуют несколько таких технологии: плазмолифтинг, плацентотерапия, применение основных аминокислот коллагена и SPRS-терапия (клеточная терапия на основе аутологичных фибробластов). Плазмолифтинг и плацентотерапия – достаточно известные техники.
Остановимся на последних двух методиках.
Применение основных аминокислот коллагена
Как известно, белки состоят из ключевых аминокислот, и коллаген не является исключением. Он состоит из пролина, лизина, глицина. Также в его состав входят две редкие аминокислоты: оксипролин и оксилизин, которые почти не встречаются в других белках. Соответственно, повышая их поступление в дерму, можно увеличить выработку собственного коллагена.
SPRS-терапия (клеточная терапия на основе аутологичных фибробластов)
Все регенерирующие технологии на основе аутологичных (собственных) веществ способны «разбудить» клетки «от спячки» и заставить их вспомнить молодость. На этом принципе основывается техника плазмолифтинга и техника клеточного омоложения ACR (что в принципе одно и то же).
В чем заключается суть SPRS-терапии? У пациента делают забор материала (в данном случае кусочек кожи), затем путем стандартных технологий выделяют из него аутологичные фибробласты. Но в процессе культивирования осуществляют отсев и стимуляцию только активных и молодых клеток. Затем их размножают до необходимого количества и с помощью инъекций внедряют в те участки кожи, которые нуждаются в коррекции.
Молодые, активные, а главное, собственные фибробласты с легкостью запускают обменные процессы в клетках и способствуют регенерации кожи. В настоящее время данная методика получила мировое признание и с успехом применяется как в России, так и в зарубежных странах.
Что такое фибробласты
Фибробласты – это клетки соединительной ткани, которые синтезируют межклеточный матрикс. Фибробласты выделяют предшественников коллагена и эластина, а также гликозаминогликанов, самая известная из которых – гиалуроновая кислота. Фибробласты являются зародышевой тканью как у человека, так и у животных. Фибробласты имеют разнообразную форму, в зависимости от местонахождения в организме и от уровня своей активности. Слово «фибробласты произошли от латинского корня «фибра» – волокно и греческого «бластос» – зародыш.
Фибробласты – это клетки, которые синтезируют межклеточный матрикс Основная роль фибробластов в организме – синтез компонентов внеклеточного матрикса:
- белков (коллагена и эластина), которые образуют фиброволокна;
- мукополисахаридов (аморфное вещество).
В коже фибробласты отвечают за процесс ее восстановления и обновления. Они синтезируют коллаген и эластин – основной каркас кожи и гиалуроновую кислоту, связывающую в тканях воду. Другими словами, именно фибробласты являются генераторами молодости и красоты нашей кожи. С годами число фибробластов уменьшает, а оставшиеся фибробласты теряют свою активность.
По этой причине темпы регенерации кожных покровов снижаются, коллаген и эластин теряют свою упорядоченную структуру, в результате чего появляется больше поврежденных волокон, неспособных выполнять свои прямые функции. В итоге, наступает возрастное увядание кожи: дряблость, сухость, потеря объемов и появление морщин.
Под влиянием Уф-излучения в коже образуются свободные радикалы, разрушающие коллагеновые и эластические волокна. Но не только свободные радикалы разрушают коллаген и эластин. В процессе разрушения коллагена и эластина также задействованы ферменты коллагеназа и эластаза, которые тоже синтезируются фибробластами. Ферменты расщепляют волокна белков на основные компоненты, из которых затем фибробласты вырабатывают предшественников коллагена и эластина.
Можно сказать, что фибробласты играют ключевую роль в процессе круговорота деградации и синтеза клеток и волокон.
Еще раз назовем основные функции фибробластов в организме:
- способствуют эпителизации и заживлению поврежденной кожи за счет стимуляции кератиноцитов;
- ускоряют пролиферацию и дифференцировку клеток;
- играют большую роль в заживлении ран, способствуют перемещению фагоцитов;
- синтезируют коллаген, эластин и гиалуроновую кислоту;
- участвуют в процессах регенерации и обновления кожных покровов.
Как активизировать фибробласты?
Выше мы узнали, каковы причины старения организма, и какую роль в этом процессе играют фибробласты. И тут рождается вполне закономерный вопрос: как активизировать фибробласты? Ведь с возрастом их количество не просто снижается, даже если количество фибробластов остается прежним, они становятся пассивными и полностью теряют свою активность. Задача регенеративных биотехнологий найти способы воздействия на фибробласты, чтоб заставить их «вспомнить молодость». Есть ли успехи в этом направлении? С уверенностью можно сказать, что да.
Восполнение в кожи белков молодости – коллагена и эластина – инъекционным методом не дает надежных результатов омоложения. Они способны улучшить характеристики кожи лишь на некоторое время. То есть состояние кожи становится лучше, но процесс старения не приостановлен, биологические часы неумолимо идут вперед. И через некоторое время, после деградации коллагена, эластина и гиалуроновой кислоты, состояние кожи оставляет желать лучшего.
Лучшее средство омоложения – это наша естественная система обновления и регенерации. Стимуляция собственных ресурсов организма – вот ключ к нашей молодости. На данный момент существуют регенеративные биотехнологии, способные действительно омолодить организм. Главенствующая роль в этих методиках отводится фибробластам.
Современные регенеративные технологии
В основе современных регенеративных технологий стоит принцип стимуляции аутологичных дермальных фибробластов. Суть этих технологий заключается в пополнении популяции фибробластов молодыми и активными клетками. Этот метод называется SPRS-терапия, что буквально обозначает service for personal regeneration of skin (сервис для индивидуального восстановления кожи).
Как же это происходит? Из кусочка кожи путем определенных лабораторных манипуляций выделяют фибробласты. Отбору и стимуляции подвергаются только молодые и активные фибробласты. Затем их популяция в течение некоторого времени доводится до нужных объемов, и они готовы для внедрения в организм. При внедрении аутологичных (собственных) фибробластов не наблюдается отторжений и аллергических реакций, так как в организм поступают свои собственные клетки.
Новые фибробласты способны регенерировать кожные покровы в течение двух лет и даже больше. Результат заметен сразу же после первого сеанса клеточной терапии. Происходит заметное улучшение кожных покровов: исчезает дряблость и сухость, улучшается цвет лица и структура кожи, полностью исчезают мелкие морщины, а глубокие становятся менее заметными.
Фибробласты, стволовые клетки и онкогенез
Многие пациенты отождествляют фибробласты со стволовыми клетками. Поэтому часто задают вопрос, не являются ли фибробласты стволовыми клетками? Нет, нет и еще раз нет. Фибробласты не имеют никакого отношения к стволовым клеткам, использование которых, к слову сказать, запрещено во всем мире. Фибробласты относятся к зрелым, специализированным для определенной ткани клеткам.
Они способны превратиться только в фиброциты. Фиброциты – это тоже клетки соединительной ткани, которые не способны делиться. Стволовые клетки – это незрелые, недифференцированные клетки, которые могут дать начало нескольким типам клетки и из которых можно вырастить любую ткань нашего организма.
Другой вопрос, часто задаваемый пациентами, способны ли аутологичные фибробласты переродиться в опухолевые клетки? Это совершенно невозможно. Фибробласты не способны переродится в злокачественные клетки, потому что они не поддаются непрямому делению клеток (митозу). Они запрограммированы на определенное количество делений, после чего погибают, а их место занимают новые клетки.
После внедрения в кожу фибробласты не делятся, но продолжительное время вырабатывают необходимые вещества, способствующие регенерации и омоложению кожи. Таким образом, они остаются совершенно безопасными аутологичными фибробластами как в процессе культивирования в лаборатории, так и в процессе внедрения в организм.
Культивированные аутологичные фибробласты подвергаются строгому контролю на предмет биологической безопасности и жизнеспособности клеток.
Классификация белков
До настоящего времен нет единой и стройной классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Так, белки можно классифицировать:
- по форме молекул (глобулярные или фибриллярные);
- по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные и др.);
- по химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);
- по выполняемым функциям (транспортные, защитные, структурные белки и др.);
- по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);
- по локализации в организме (белки крови, печени, сердца и др.);
- по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);
- по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с Т 1/2 менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, Т 1/2 которых исчисляют неделями и месяцами);
- по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).
Классификация белков по форме молекул
Это одна из самых старых классификаций, которая делит белки на 2 группы: глобулярные и фибриллярные. К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру и многие из них, за счёт удаления гидрофобных радикалов внутрь молекулы, хорошо растворимы в воде. Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей составляет более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин - белок свёртывающей системы крови.
Строение и функции коллагенов
Коллагены - семейство родственных фибриллярных белков, секретируемых клетками соединительной ткани. Коллагены - самые распространённые белки не только межклеточного матрикса, но и организма в целом, они составляют около 1/4 всех белков организма человека. В межклеточном матриксе молекулы коллагена образуют полимеры, называемые фибриллами коллагена. Фибриллы коллагена обладают огромной прочностью и практически нерастяжимы. Они могут выдерживать нагрузку, в 10 000 раз превышающую их собственный вес. По прочности коллагеновые фибриллы превосходят прочность стальной проволоки того же сечения. Именно поэтому большое количество коллагеновых волокон, состоящих из коллагеновых фибрилл, входит в состав кожи, сухожилий, хрящей и костей.
Строение коллагеновой фибриллы (фрагмент).
Важную роль в формировании коллагеновых фибрилл играют модифицированные аминокислоты: гидроксипролин и гидроксилизин. Гидроксильные группы гидроксипролина соседних цепей тропоколлагена образуют водородные связи, укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл. Радикалы лизина и гидроксилизина необходимы для образования прочных поперечных сшивок между молекулами тропоколлагена, ещё сильнее укрепляющие структуру коллагеновых фибрилл. Аминокислотная последовательность полипептидных цепей коллагена позволяет сформировать уникальную по своим механическим свойствам структуру, обладающую огромной прочностью. Изменение в первичной структуре коллагена может приводить к развитию наследственных болезней.
Каждая девушка хочет быть красивой и здоровой. Каждая хочет, чтобы в 35 лет, она выглядела на 20, но откуда берутся морщины? Почему происходит увядание кожи? Во всем этом по большей части замешан коллаген. Что это, как он влияет на наш организм и как увеличить содержание этого вещества в коже, будет рассмотрено ниже.
Что же такое коллаген?
– это прежде всего фибриллярный (нитевидный) белок, по факту, он образует соединяющую ткань всех органов нашего организма и является ее каркасом, основой. Особо важна его роль для такого органа, как кожа, коллаген составляет 70% всего белка, находящегося в ней. Также он входит в состав суставов, связок, мышц и, конечно же, костей.
В коже он находится на 3-м слое наряду с белком эластином, они вместе создают тот каркас кожи, от которого полностью зависит ее внешнее и внутреннее строение, а также качество. Упругость, прочность, и подтянутость также зависит на 90% от коллагена.
Он способен вырабатываться организмом в полном объеме до 25-30 лет, после этого производство его сильно сокращается. Ранее цельные коллагеновые связи теряют былую целостность и эластичность. Во всем организме млекопитающих, процент коллагена составляет до 35%, поэтому можно понять, насколько хуже будет развиваться тело при его недостатке.
Изучив химический состав этого белка, можно узнать, что пропин, содержащийся в нем при участии витамина C окисляется в гидроксипропин, что способствует сохранению и созданию стабильной структуры коллагена, которая придает белку особую прочность. Следовательно, употребление витамина C крайне важно для состояния и качества структуры кожи.
Коллаген в структуре кожи
Как уже было сказано, этот белок составляет 70% структур кожных покровов, отвечая за их качество (упругость, прочность, эластичность). Находится сразу под эпидермисом, в дерме. Нужно учесть, что выработка коллагена после 30 лет снижается на 1-3% в год и следует восполнять этот недостаток наружным или внутренним путем.
Но не только с возрастом человек теряет коллаген, этому есть масса других причин, таких как:
- Активная мимика.
- Курение.
- Психологические стрессы.
- Неправильное питание.
- Употребление алкоголя.
- Попадание на кожу солнечных лучей в больших количествах.
- Загрязненность среды.
Но нужно помнить, что это усугубляет не только количество коллагена, но и его качество, что немаловажно.
Синтез же этого белка осуществляется в фибропластах путем создания пептидных связей из аминокислот (далее АМК), дальнейшей спирализацией и образованием третичной (активной) структуры. При правильной выработке, кожа получает упругость и гладкость.
Нужно пояснить, что морщина – это борозда, в каркасе которой разрушена структура коллагена.
Чем полезен коллаген?
Спирали этого белка позволяют соединительным тканям организма человека оставаться в рабочем состоянии, они обладают настолько хорошей прочностью, что практически не поддаются растяжению.
Основные функции и задачи «белка молодости»:
- Защитная. Защищает ткани тела (например, мышцы) от механических повреждений.
- Восстанавливающая. Регенерирует клетки.
- Опорная. Скрепляет структуры форм органов.
- Обеспечивает эластичность структур.
- Торможение в развитии меланом (это новообразования кожи).
- Стимуляция развития новых клеточных оболочек.
Коллаген является отличным исходным сырьем для строения клеток эпидермиса, связок и суставов. Благодаря этой функции, им часто пользуются бодибилдеры. Но помимо этого, конечно, не стоит недооценивать его в качестве ухода для кожи и волос. Одним важным свойством данного белка является то, что он может связывать молекулы воды (как желатин, являющийся производной коллагена), благодаря этому свойству в кремах, кроме источника аминокислот, он является транспортной системой для жидкости.
Значение коллагена
Коллаген для кожи является чем-то вроде пружин для матраса – помогает возвращаться дерме в исходное положение. Он поддерживает работоспособность слоя эпидермиса, участвует во взаимодействии уровней кожи.
Коллаген – основной элемент, восстанавливающий поврежденный участок кожи или мышцы и обновляющий клетки на этом участке. Значение этого белка огромно.
Следствием уменьшения количества белка в организме становятся:
- Потеря эластичности кожи, появление морщин.
- Недомогание и частые болезни.
- Стремительная утомляемость.
- Периодические боли во всех мышцах тела.
- Истончение и хрупкость сосудов.
- Сильное перенапряжение мышц организма.
- Непреднамеренное понижение активности жизнедеятельности.
- Усугубление среднего состояния организма.
- Ослабление и ломкость костных тканей.
- Латиризм (болезнь).
Как образуется коллаген
Как и у всех белков, образование коллагена происходит из АМК, большую часть данного белка составляют:
- глицин (около 33%);
- пролин (12%);
- аланин (11%);
- глутаминовая кислота (8%) и другие.
Именно эти АМК образуют его первичную структуру.
В нашем организме, коллаген образуется из проколлагена путем разрушения его пептидных связей. Образующийся коллаген имеет 3 субъеденицы, которые спиралевидно закручиваются. Они укладываются так, что трехспиральная структура не имеет ограниченных размеров, ничем не прерывается.
Синтез коллагена конкретно в коже включает в себя 8 этапов (5 в фибропластах, 3 внеклеточно). На синтез огромное влияние оказывают гормоны надпочечников и витамин C.
Внутри клетки
- Первый этап. Синтезирование препроколлагена на рибосомах.
- Второй этап. Образование проколлагена на ЭПС фибропласта.
- Третий этап. Окисление АМК-остатков под действием ферментов и аскорбиновой кислоты.
- Четвертый этап. Перенос таких АМК, как глюкоза и галактоза на проколлаген.
- Пятый этап. Полное формирование молекул.
Вне клетки
- Первый этап. Проникновение тропоколлагена в среду между клетками. Отцепление звеньев.
- Второй этап. Образование нерастворимой молекулы путем «сшивания» концов.
- Третий этап. Соединение молекул второго этапа с образованием нерастяжимых волокон.
Лосось – один из продуктов, стимулирующий выработку коллагена
Типы и источники коллагена
Коллаген находится в продуктах питания, но, к сожалению, в очень низких концентрациях. Их не хватает, чтобы был заметен какой-либо эффект у человека. Было бы хорошо добавить в свой рацион питания продукты, богатые желатином, но выбор их невелик.
Именно поэтому нужно употреблять БАДы и медицинские препараты, которые в своем составе имеют коллаген. Источником этого белка могут быть, как сухожилия, кожа и суставы КРС (крупного рогатого скота), так и пшеница или дерма рыбы, вследствие чего можно сказать, что коллаген делится на 3 вида (типа), кстати, именно от вида коллагена напрямую зависит его косметическое воздействие.
Животный коллаген
Это самый дешевый вид коллагена, именно поэтому самый распространенный. Именно он используется в недорогостоящей косметике (реже в более дорогой). Этот тип белка получают из верхнего слоя шкур скота.
Тут есть нюансы: этот вид по составу отличается от человеческого, вследствие чего, может не проникнуть в клетки дермы или попросту вызвать аллергию. При должной обработке даже в таком коллагене могут остаться такие полезные вещества, как полисахариды, гиалуроновая кислота и другие.
Особенности
- Аллергичен.
- Плохое проникновение в клетки.
- Малое количество полезных веществ.
- Дешевый.
Морской коллаген
Этот тип коллагена также называют «рыбий» по понятной причине (выработка из кожи морской рыбы). Он очень близок по структуре к белку, вырабатывающемуся в организме человека, поэтому неспособен вызвать привыкания, отлично проникает в клетки, а, главное, – способствует выработке коллагена организмом. Но и здесь есть нюансы: производство возможно только при низких температурах, что усложняет задачу.
Особенности
- Способен вызвать аллергию.
- Хорошее проникновение в клетки.
- Не вызывает привыкания.
- Способствует выработке натурального коллагена.
- Сложности производства (следствие – цена).
- Обязательна стерильность.
Растительный коллаген
Это не совсем коллаген, его производят из протеинов пшеницы, несмотря на это, он включает в себя коллагеносодержащие вещества, которые воздействуют на кожу, улучшая ее упругость и эластичность. Любой коллаген – это белок, но не любой белок – это коллаген, так будет понятнее.
Белок, который получают из пшеницы или других растений, обладает огромной витаминной и вообще пищевой ценностью, но, к сожалению, производство данного типа крайне затратное. Именно поэтому цены на товары с растительным коллагеном кажутся невероятно высокими.
Особенности
- Нельзя назвать коллагеном, но структура схожа.
- Гипоаллергенен.
- Положительно влияет на структуру кожи.
- Хорошо усваивается кожей человека.
- Сложное производство.
- Очень высокая цена.
Коллагеновые продукты:
- Мясо, язык животных, печень.
- Цельнозерновые продукты, содержащие железо, зеленые яблоки.
- Яичный белок (богатый серой).
- Красные овощи.
- Черная смородина, киви, цитрусовые содержат витамин С, помогающий выработке коллагена.
Коллаген в продуктах питания
Свойства и структура коллагена
Отличительное свойство коллагена от других белков, находящихся в дерме – это необычный АМК состав. Очень выделяющимся является положение полипептидных цепочек, уникальная электронно-микроскопическая структура, все это показывает неповторимость и незаменимость данного белка.
Важное отличие в АМК-составе – это содержание трети (или 33%, как было сказано выше) глицина, высокое содержание пролина и оксипролина. Это соединение можно качественно определить по содержанию в нем оксилизина и оксипролина.
Структура коллагена, как и всех белков, делится на:
- первичную;
- вторичную;
- третичную;
- четвертичную.
Характерное отличие в первичной структуре от остальных белков – это чередование областей, состоящих из неполярных остатков АМК с областями, состоящими из полярных остатков.
Вторичная и третичная структура не имеют отличительных особенностей, а на четвертичной структуре образуется фибрилла с микромолекулой коллагена.
Вред и побочные действия коллагена
При приеме коллагена в адекватных дозах, он не представляет никакого вреда и никаких побочных последствий. Речь идет именно о качественном коллагене. Также нужно учитывать тип коллагена – некоторые виды его могут вызвать сильную аллергию, поэтому вводить в свою жизнедеятельность коллаген нужно небольшими дозами.
Использование в косметологии
Используют в косметологии его в двух случаях:
- Для стимуляции синтеза коллагена в коже.
- Для технологического применения.
В косметологии применяют разные типы коллагена, но, как уже говорилось, чаще всего используется животный:
- Наружное применение. Входит в состав антивозрастных гелей, кремов, масок. Нужно учитывать, что крупные молекулы не способны проникнуть через роговой слой, поэтому он может на время заполнить микротрещины. Эффект в основном возникает от того, что коллаген гигроскопичен, но учитывая то, что этот эффект лишь поверхностный, нельзя назвать его крайне эффективным. Минус в том, что коллаген создает пленку и не дает жидкости выходить из пор, этот эффект можно сравнить «увлажнением» рук при помощи латексных перчаток. Если в составе есть какие-либо другие полезные вещества, например, микроэлементы, витамины, тогда будет наблюдаться положительное воздействие.
- В виде заполнителей , которые также называют филерами, их применяют для инъекций, контурной пластики, мезотерапии (вместе с гиалуроновой кислотой), выпускаются на основе человеческого коллагена (или бычьего) в виде гелей. Стимулируют выработку собственного коллагена. Увлажнение и эффект от них появляется буквально сразу и наблюдается в течение 6-12 месяцев (в редких случаях чуть более этого срока)
- В биодобавках в разных видах и формах выпуска (капсулы, порошки и др.)
Применение коллагена в медицине
В основном, конечно, он используется в качестве БАДов для улучшения структуры кожи, волос, сухожилий, но после появления коллагена из кожи карповых рыб, его использование перешло на новый уровень. Данный белок наиболее близок к природному человеческому. Он способен сохранять свою белковую структуру вне(!) организма в среде, температура которой ниже +28 градусов, без использования консервантов.
Данный коллаген способен:
- улучшить иммунную систему человека;
- замедлить старение;
- снизить биологический возраст;
- вывести токсины и многое другое.
Производят также отдельно препараты для наружного применения в виде кремов и гелей, которые нужны для укрепления суставов и связок и, конечно, для косметических целей, о которых было рассказано выше.
Гидролизированный (активный) коллаген показан при занятиях спортом, а также в послеоперационный период.
Использование коллагена в косметологии
Как восстановить собственный коллаген кожи
Стимуляция данного процесса происходит несколькими путями:
- Аппаратные методики (такие, как ультразвуковой или алмазный пилинг, лазерная дермабразия, миостимуляция, термолифтинг, электропорация и множество других процедур).
- При помощи контурной пластики и мезотерапии (при помощи инъекций с витаминно-белковыми комплексами или гиалуроновой кислоты).
- Микронидлинг (происходит при помощи мезороллера, возможен, как у косметолога, или в клинике, так и в домашних условиях).
- Употребление БАДов с содержанием белков, витаминов (в частности витамина С), аминокислот, которые стимулируют выработку коллагена.
- Диеты с повышенным содержанием продуктов, богатых аминокислотами, витаминами, минералами, а также , в этих диетах должны присутствовать яйца (желток), крупы, жирная рыба, цитрусовые, овощи. Нужно заметить, что многие из этих продуктов могут повысить уровень эстрогенов.
- Принятие растительных гормональных препаратов (эстроген, тестостерон). Не принимать без консультации с врачом.
При ведении здорового образа жизни, использовании косметологических методов, даже в старости можно сохранить красоту и ухоженность внешнего вида. Наиболее эффективный метод – это коллагеновые инъекции, они не только сохраняют упругость и эластичность кожи, но и помогают убрать уже имеющиеся морщины.
Если вы решились на инъекцию в клинике, то обязательно нужно провести пробное тестирование, которое клиника должна организовать сама. Раз в 2 недели в область предплечья вводится доза коллагена, если аллергической реакции после 4 процедур наблюдаться не будет, то можно делать инъекции. Это нужно для того, чтобы определить, вызывает ли у вас аллергию животный коллаген.
Помимо косметологических процедур, нужно не забывать употреблять больше шиповника, киви и цитрусовых для повышения уровня витамина С.
Вывод
Коллаген – самый важный белок в нашем организме, к его недостатку нужно относиться с трепетом. Употреблять правильные продукты и ухаживать правильной косметикой. Нужно исключить вредные факторы среды, это может помочь сохранить красивую и эластичную кожу до самой старости, а также сохранить на высоком уровне состояние костей и сухожилий. Нужно употреблять биологически активные добавки, особенно это важно при ведении активного образа жизни и занятиях спортом.
Не нужно пренебрегать такой важной вещью, как «белком молодости», ведь такие выражения – это правда. Самое важное – это определить, есть ли у вас аллергия на что-либо, тогда даже в пожилом возрасте, можно выглядеть отлично. Коллаген –самый важный элемент здоровья человека.
Составляющий от 25 % до 35 % белков во всём теле.
Энциклопедичный YouTube
1 / 3
✪ Золотая мазь из аптеки за 14 руб лечит 100 болезней. Копеечное забытое средство. Это вообще законно?
✪ АУТОФАГИЯ и ГОЛОДАНИЕ. Нобелевская премия за ВЕЧНУЮ ЖИЗНЬ!? Лечим РАК за ДЕНЬ
✪ Собственно соединительные ткани 1. РВСТ
Субтитры
История исследования
Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянное строение на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик , Лайнус Полинг , Александр Рич , Ада Йонат , Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран , работали над строением мономера коллагена.
Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известное строение каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичное строение молекулы коллагена.
Свойства
Коллаген существует в нескольких формах. Основа строения всех видов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных трёххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.
Фибриллярная структура
Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул - «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».
Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины , протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом , как ткани меняются во время роста и регенерации , как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии .
Коллагеновая фибрилла - это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна - это пучки фибрилл.
Использование
Пищевая промышленность
С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот , необходимых человеку - это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов [ ] .
Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а являются лишь частично «переваренными» экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина , не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.
Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые «свободные аминокислоты». Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму не нужно тратить пищеварительные ферменты, время и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь и, будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование [ ] .
Косметические средства
- Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающего слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
- Продления действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
- Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.
Научные исследования
В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами .
Научные исследования в медицине
Синтез коллагена - сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта . Важный момент в синтезе - реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена: гликозилирование , отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги . Коллаген и эластин формируют своеобразную «основу» кожи, которая предотвращает её обвисание, обеспечивает её эластичность и упругость. Эластин как белок прекращает выработку ферментов в человеческом организме в 14 лет, а коллаген - в 21-25, после чего кожные покровы не восстанавливаются и кожа стареет. Также важнейшим компонентом соединительной ткани является кератин - семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи - такие структуры, как волосы, ногти, рога, перья и др.
Фотография
Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей , костной системы , наличие пороков сердечных клапанов.
Болезни, вызванные дефектами при биосинтезе коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, кодирующем аминокислотную последовательность ферментов, продуцирующих коллаген, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в посттранстляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена - дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз , N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз , лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6 , В13 (оротовая кислота), . При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.
Практически любая генная мутация ведёт к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали путём вставки/выпадения аминокислоты из полипептидной цепочки или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной пространственной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведёт к утрате функций. Мутантные α-цепи способны образовывать трёхспиральный комплекс с нормальными α-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы нестабильны и быстро разрушаются, однако, такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в «коллагеновых» генах, являются
