Количество фермента, присутствующего в тканях в любой данный момент времени, определяется относительными скоростями его синтеза и распада, а также концентрациями различного рода ингибиторов и активаторов. Как правило, распад ферментов и снижение их количества в среде происходят медленно. Ингибирование и активация ферментов могут осуществляться довольно быстро – в течение секунд.
Существует много методов для определения и выражения активности отдельных ферментов. Это обусловлено многообразием ферментов, наличием и использованием для определения их активности различных субстратов.
Международный биохимический союз предложил следующее определение единицы фермента: «За единицу любого фермента принимается то его количество, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту при заданных стандартных условиях ». Число микромолей и будет равно числу стандартных единиц . Международная комиссия предложила, если это возможно, проводить определение активности ферментов при 30 °С и при оптимальных для ферментативной активности значениях рН и концентрации субстрата.
Общие свойства ферментов вытекают из ихбелковой природы . Ферменты термолабильны, их активность зависит от рН среды и влажности , в которой они действуют, а также от влияния активаторов и ингибиторов .
При повышении температуры до определенных пределов активность ферментов усиливается . При достижении оптимальной для фермента температуры его каталитическая активность бывает наиболее высокой. Оптимальная температура для многих ферментов лежит чаще всего в пределах от 40 до 50 °С (оптимальная для растительных ферментов – 50 – 60 °С, а для ферментов животного происхождения – 40 – 50 °С). Однако оптимальная температура не является строго постоянной и зависит от многих причин, и в частности от продолжительности нагревания. Чем продолжительнее действие фермента, тем оптимальная температура должна быть ниже .
В интервале температур от 0 до 50 °С при повышении или понижении температуры на каждые 10 °С активность ферментов возрастает или соответственно падает в 1,4 – 2 раза. При дальнейшем нагревании активность ферментов снижается, и при 80 – 100 °С ферменты обычно полностью теряют каталитические свойства в связи с денатурацией белка .
Температура инактивации (потери активности) у разных ферментов неодинакова . Так, инактивация фермента амилазы в растворе происходит при 70 °С, сахаразы – при 59, трипсина и пепсина – при 65 °С. В сухом состоянии ферменты могут переносить нагревание до более высоких температур. Но при очень высоких температурах инактивация ферментов наступает мгновенно. При пастеризации, стерилизации, бланшировке и кипячении ферменты разрушаются .
После тепловой инактивации некоторые ферменты восстанавливают свою каталитическую активность. Примером может служить пероксидаза, которая даже при нагревании в течение 60 с до 150 °С не полностью теряет каталитические свойства. Поэтому пероксидазу считают самым термостабильным ферментом.
При температурах ниже 0 °С каталитическая деятельность ферментов резко снижается, но все же сохраняется даже при замораживании продуктов .
Реакция среды оказывает существенное влияние на каталитическую активность ферментов. Ферменты изменяют свою растворимость, осмотическое давление, вязкость и другие свойства под влиянием рН среды. Полагают, что изменение ферментативной активности в зависимости от рН среды связано с изменением ионизации ферментов, субстрата или фермент-субстратного комплекса .
Ферменты проявляют оптимальную активность только в определенных, свойственных им пределах рН . Так, пепсин, который выделяется в сильнокислую среду желудка, имеет оптимум активности при рН 1,5 и 2,5. В то же время протеазы, которые выделяются поджелудочной железой в двенадцатиперстную кишку, имеют оптимальную активность в щелочной зоне рН, а оптимум действия трипсина лежит в пределах рН 8 – 9. При значении рН выше или ниже оптимальной активность ферментов снижается .
Большинство ферментов бывают наиболее активными в нейтральных, слабощелочных или слабокислых средах. По мере сдвига значения рН от оптимальной в кислую или щелочную среду активность ферментов падает.
Активаторы и ингибиторы (парализаторы) ферментов могут соответственно усиливать или ослаблять и даже прекращать их деятельность. Активаторами ферментов являются ионы металлов: Na + , K + , Rb + , Mg 2+ , Ca 2+ , Cu 2+ , Fe 2+ и соединения, содержащие сульфгидрильные группы: SH, HCN, H 2 S . Наличие в растворе указанных металлов или соединений в определенной концентрации способствует проявлению полной активности некоторых ферментов.
Все ферменты подвержены ингибированию в результате денатурации или разрушения ферментного белка .
Сущность действия ингибиторов в большинстве случаев состоит в том, что они соединяются с активными группами или активными центрами молекулы ферментов. Различают ингибиторы общего и специфического характера . К общим ингибиторам, которые подавляют действие всех ферментов , относят соли тяжелых металлов (свинца, серебра, ртути), трихлоруксусную кислоту и танин . Часто торможение или прекращение действия ферментов под влиянием тяжелых металлов носит обратимый характер, и если в среду добавить вещества, образующие соединения с этими металлами, то активность ферментов восстанавливается.
Специфические ингибиторы действуют только на определенные ферменты. Так, синильная кислота действует только на окислительные ферменты, содержащие в активном центре железо или медь. Синильная кислота вступает в соединение с металлами, и фермент теряет активность.
В живой клетке регулирование действия ферментов осуществляется не только с помощью специфических активаторов и ингибиторов, но также путем связывания ферментов на различных коллоидных структурах протоплазмы. Такое связывание ферментов приводит к потере ими активности. Освобождение фермента из соединения вновь восстанавливает его каталитическую активность.
Ферменты инактивируются при очень высоких давлениях . Однако после снятия давления ферменты восстанавливают свою каталитическую активность.
Действие ферментов сильно замедляется в сухих продуктах, однако полностью не прекращается . Результаты активности ферментов могут проявляться в изменении качества продукта – его потемнении, ухудшении аромата, вкуса, консистенции и т. д.
Скорость большей части ферментальных реакций пропорциональна концентрации фермента, по крайней мере, на самых ранних стадиях. За пределами начальных стадий скорость ферментативных реакций падает.
Фермент образует с субстратом комплекс, который диссоциирует на свободный фермент и конечный продукт реакции:
где Е – фермент; S – субстрат; ЕS – ферментно-субстратный комплекс; Р – конечный продукт.
Количество субстрата очень велико по сравнению с количеством фермента, и поэтому концентрация субстрата сильно влияет на скорость ферментативных реакций. Если субстрат содержится в значительном избытке, то количество образующегося продукта пропорционально времени. По мере уменьшения концентрации субстрата количество образующегося в единицу времени конечного продукта (Р) снижается.
О наличии в растворе фермента судят по его действию. Так, о наличии амилазы в слюне можно судить по способности слюны осахаривать крахмал, о наличии желудочного пепсина – по его способности растворять с достаточной быстротой яичный белок или фибрин.
Регулируя активность ферментов созданием соответствующей реакции среды, можно управлять скоростью катализируемых ими реакций, а также деятельностью ферментов, содержащихся в пищевых продуктах, что позволяет осуществлять мероприятия по хранению зерна, картофеля, плодов и овощей, производству ряда продуктов (вина, чая и т. д.).
Номенклатура и классификация ферментов
В начальный период развития учения о ферментах им давали названия без определенной системы, по случайным признакам, по названию субстрата или типу катализируемой реакции. Так, фермент пепсин получил название от греческого слова «пепсис» – перевариваю, папаин – от сока растения папайи, богатого ферментом. Случалось, что отдельные авторы одному и тому же ферменту давали разные названия.
В связи с бурным развитием науки о ферментах – ферментологии в 1961 г. постоянным комитетом по ферментам при Международном биохимическом союзе была разработана современная номенклатура и классификация ферментов. В соответствии с этой классификацией название фермента составлялось из химического названия субстрата и названия той реакции, которая осуществлялась ферментом. К латинскому названию корня субстрата, на который действует фермент (сахароза – сахараза), или к названию процесса, катализируемого данным ферментом (гидролиз – гидролазы), добавлялось окончание «аза» . Наряду с новыми названиями для многих ферментов сохранились старые, прочно вошедшие в научную литературу (пепсин, трипсин, папаин и др.).
По современной классификации все ферменты делят на шесть классов: оксидоредуктазы; трансферазы; гидролазы; лиазы; изомеразы; лигазы (синтетазы) . Классификация ферментов основана на характере их действия.
Каждый класс подразделяют на подклассы, а каждый подкласс – на группы .
Оксидоредуктазы
Это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции , которые происходят в живых организмах. Реакции окисления веществ в организмах всегда сопровождаются реакциями восстановления. Оксидоредуктазы делят на 14 подклассов (наиболее обширный класс ферментов).
Окисление протекает как процесс отнятия водорода (электронов) от субстрата, а восстановление – как присоединение атомов водорода (электронов) к акцептору. Эту реакцию схематично можно представить в следующем виде:
АН 2 + В = А + ВН 2 ,
где АН 2 – вещество, отдающее свой водород и называемое донатором; В – вещество, отнимающее водород и называемое акцептором.
Окислению могут подвергаться разнообразные вещества – углеводы, жиры, белки, аминокислоты, витамины и др.
Роль оксидоредуктаз в живых тканях выполняют обширные группы дегидрогеназ и оксидаз , которые носят название в зависимости от окисляемого ими субстрата. Так, фермент, дегидрирующий яблочную кислоту, называется малатдегидрогеназой, дегидрирующий этиловый спирт – алкогольдегидрогеназой и т. д.
В классе оксидоредуктаз основное значение имеют дегидрогеназы, которые осуществляют реакцию дегидрирования. Все дегидрогеназы делят на две группы : анаэробные и аэробные, которые называют оксидазами .
Анаэробные дегидрогеназы представляют собой специфические ферменты, катализирующие отщепление водорода от определенных химических веществ и передающие его другим ферментам – переносчикам водорода. Эти дегидрогеназы являются двухкомпонентными ферментами, в которых кофермент легко отделяется от белковой части. В качестве кофермента в состав анаэробных дегидрогеназ могут входить два вещества – никотин-амид-аденин-нуклеотид (НАД ) или никотин-амид-аделинин-нуклеотид-фосфат (НАДФ ). Оба эти вещества обладают исключительно высокой реакционной окислительно-восстановительной способностью.
Известно очень много анаэробных дегидрогеназ, катализирующих окисление различных органических соединений. Так, лактатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления молочной кислоты до пировиноградной, изоцитратдегидрогеназа – окисление изолимонной кислоты до щавелево-янтарной.
К группеаэробных дегидрогеназ (оксидаз) относят ферменты, в состав которых в качестве кофермента входит витамин В 2 , (рибофлавин ), поэтому такие ферменты называют флавиновыми . Флавиновые ферменты способны отнимать водород от окисляемого вещества и передавать его другим соединениям или кислороду воздуха:
2Н 2 О 2 → 2Н 2 О + О 2 .
Отнимая водород от окисляемого вещества и передавая его кислороду воздуха, оксидаза может при этом образовывать воду или перекись водорода (Н 2 О или Н 2 О 2). К этой группе ферментов относятся полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза, глюкооксидаза.
Полифенолоксидаза представляет собой аэробную дегидрогеназу, для которой акцептором водорода является газообразный кислород .
Она действует на о-дифенолы, полифенолы, дубильные вещества и тирозин. Полифенолоксидаза широко распространена в грибах и высших растениях, особенно ее много в зеленом чайном листе. Действием полифенолоксидазы объясняется потемнение на разрезе мякоти плодов и овощей, картофеля, а также потемнение свежего чайного листа при его скручивании. Полифенолоксидаза играет большую роль в качестве промежуточного звена при дыхании растений.
Фермент пероксидаза наряду с полифенолоксидазой и цитохромоксидазой активно участвует в процессах дыхания растений и защитных реакциях растений против фитопатогенных микроорганизмов растений.
Активная группа пероксидазы содержит железо . С помощью фермента пероксидазы за счет перекиси водорода и некоторых других органических перекисей происходит окисление органических соединений. Пероксидаза образует комплексное органическое соединение, вследствие чего перекись активируется и приобретает способность действовать как акцептор водорода:
Многие органические соединения реагируют с кислородом воздуха и образуют перекиси. Особенно легко образуются перекиси при окислении кислородом воздуха соединений, имеющих непредельные связи: каротиноидов, ненасыщенных жирных кислот, некоторых углеводородов.
Фермент каталаза катализирует процесс расщепления перекиси водорода на воду и кислород:
В состав молекулы каталазы, как и пероксидазы, входит железо . Главное назначение каталазы в организме состоит в том, что она разрушает вредную для клеток перекись водорода, образующуюся в процессе дыхания.
Фермент липоксигеназа катализирует образование перекисей и гидроперекисей при окислительной порче жиров.
C точки зрения эффективности применения биокатализаторов было бы крайне заманчиво не только повысить стабильность ферментов, но и научиться возвращать активность отработанным в ходе технологического процесса ферментативным препаратам.
Практически одновременно с обнаружением феномена инактивации ферментов (начало ХХ в.) исследователи стали предпринимать попытки их реактивации. К настоящему времени накоплено довольно много положительных примеров в этом направлении. Их удобно классифицировать согласно причинам, вызывающим инактивацию.
Реактивация агрегированных белков . Ее часто удается осуществить, разрушив межмолекулярные нековалентные контакты (гидрофобные, электростатические, водородные связи). Для этого используют те же денатуранты, которые разрушают нековалентные взаимодействия в нативных белках, вызывая их обратимую денатурацию: концентрированные растворы мочевины и гуанидин хлорида‚ экстремальные значения рН и т. п.
Реактивация белков с измененной первичной структурой . Если белок потерял активность в результате химической модификации функциональных групп, то можно попытаться реактивировать его с помощью обратной химической реакции. Ферменты, инактивированные путем модификации SH-групп (например, их окислением), иногда удается реактивировать, добавляя избыток низкомолекулярного тиола или другого восстановителя.
Десорбция инактивированного белка со стенок сосуда . «Сорбционная инактивация» белков обусловлена слабыми нековалентными взаимодействиями (электрическими, гидрофобными, водородными связями) между белком и поверхностью реакционной ячейки. Реактивация в этом случае достигается за счет разрушения неспецифических взаимодействий при экстремальных значениях pH, под действием концентрированных растворов мочевины или гуанидин хлорида и других реагентов, являющихся «обратимыми денатурантами» для большинства белков.
Реактивация «необратимо денатурированного» белка . Реактивацию удается провести, руководствуясь следующей двухстадийной схемой: сначала в инактивированном белке следует разрушить все, в том числе ненативные нековалентные взаимодействия, т. е. перевести белок в развернутое состояние и уже из этого состояния попытаться свернуть его в нативную конформацию. Таким образом, в общем случае задача о реактивации какого-либо «необратимо денатурированного» фермента, по существу, свалится к решению двух задач. Во-первых, поиску условий, при которых инактивированный белок удается развернуть. Для разворачивания инактивированных белков обычно используют те же реагенты, с помощью которых нативные (неинактивированные) белки можно перевести в состояние статистического клубка. Это концентрированные растворы обратимых денатурантов (мочевины или гуанидин хлорида). Во-вторых, экспериментальному подбору условий, в которых развернутый белок успешно сворачивается в нативную (каталитически активную) конформацию. Для этой цели часто полезными оказываются эффекторы ферментативной активности (субстраты, ингибиторы, кофакторы и т. п.)‚ которые одновременно являются и эффекторами сворачивания, т. е. повышают выход реактивации фермента.
Регенерация кофакторов (коферментов)
К категории кофакторов относятся коферменты, простетические группы и ионы металлов. С технологической точки зрения наибольший интерес представляет регенерация коферментов. Коферменты - это низкомолекулярные органические соединения, которые играют роль дополнительного субстрата в функционировании многих ферментов.
При использовании систем иммобилизованных ферментов с коферментами приходится решать две задачи: собственно регенерацию кофермента и его удержание в реакционной системе. Последнее обычно осуществляется путем ковалентной иммобилизации коферментов на полимерных носителях. Для регенерации разработано несколько подходов‚ суть которых отражается следующей схемой:
Согласно этой схеме кофермент, изменяющийся в реакции с участием одного из ферментов, благодаря системе сопряженных реакции регенерирует, т.е. принимает свое первоначальное состояние. В зависимости от типа сопряженной реакции все способы регенерации коферментов можно разделить на две группы: ферментативные и неферментативные. К ферментативным относятся способы регенерации с использованием сопряженных субстратов или сопряженных ферментов. Неферментативные пути можно подразделить на химические и электрохимические.
Система регенерации ATP – это непрерывный процесс превращения АДФ в АТФ, катализаторами в котором выступают ферменты, фосфорилирующие дифосфат, используя в качестве доноров фосфата фосфатсодержащие соединения (ацетилфосфат, креатинфосфат, аргининфосфат и т.д.).
Одной из целей термической обработки является инактивация ферментов. Термическая устойчивость ферментов сравнима с устойчивостью микроорганизмов. По этой причине ферменты могут быть инактивированы с помощью тепловой обработки, как и в случае с микроорганизмами.
Во время пастеризации кислых продуктов, таких как квашенные овощи или фруктовые соки, следующие виды ферментов могут быть инактивированы: пектинметилстеараза и полигалактуроназа. Инактивация ферментов в этих продуктах более важна, чем разрушение микроорганизмов.
Некоторые виды ферментов очень термостабильны, например, теплоустойчивые ферменты, продуцируемые психрофильными бактериями. Эти ферменты (липазы и протеазы) могут ограничивать сроки хранения UHT-продуктов, таких как молоко.
Иногда интенсивность термических процессов основывается на инактивации определенных ферментов, которые называются индикаторными ферментами:
При бланшировании овощей: фермент пероксидаза (иногда каталаза или другие);
При пастеризации молока: фосфотаза или пероксидаза, эти индикаторные ферменты позволяют классифицировать молоко согласно интенсивности тепловой обработки (рисунок 2.9).
Рисунок 2.9 - Инактивация ферментов молока .
2.9 Оптимизация процессов термической обработки
Значения D и Z питательных веществ и показатели качества обычно выше, чем у микроорганизмов. Этот факт позволяет оптимизировать процесс тепловой обработки в сторону инактивации микроорганизмов и в то же время сохранения показателей качества.
Условия зависят от вида процесса, но в общем лучшие результаты дает интенсивный кратковременный тип процесса. В таблице 2.5 показаны потери витамина В 1 во время стерилизации.
Легко достичь оптимизации процесса стерилизации конвективно нагреваемых продуктов. Для жидкостей с маленькими частицами во взвешенном состоянии или без них лучшим решением является ультравысокотемпературная обработка.
Таблица 2.5 - Потери витамина В 1 во время стерилизации
2.10 Оценка значений F 0
Необходимое значение F 0 зависит от типа продукта и включает несколько факторов. Большое значение имеет рН продукта. Чем больше кислотность продукта, тем менее жестким будет режим стерилизации.
Различают 4 диапазона кислотности рН.
Помимо разрушения микроорганизмов значение рН также подразумевает:
Тепловая обработка менее интенсивная, если продукт имеет пониженную кислотность рН;
РН 4,5 имеет критическое значение: это самый низкий уровень рН, который допускает рост C.botulinum . Если значение рН больше, чем 4,5, выбранный процесс может привести к полной инактивации C.botulinum или 2,45 F 0 - 3 F 0 .
Значение рН 4,1 является самым низким для стерилизации. В диапазоне рН 4,1-4,5 применяется обработка 1 F 0 . При рН<4,1 нет необходимости проводить стерилизацию, т.к. пастеризация обеспечивает необходимый срок хранения и промышленную стерильность. Интенсивность процесса пастеризации часто определяется активностью ферментов, не микробиальной активностью.
Таблица 2.6 – Классификация консервов в соответствии с рН .
термофильные микро-организмы и харак-терные ферментыРелаксационные методы основаны на том принципе, что при быстром внешнем воздействии на систему (изменение температуры, давления, пр.) время, которое нужно системе для достижения нового равновесия (или стационарного состояния), зависит от скорости химической реакции (и иногда от скорости диффузии реагентов.
Рассмотрим простейшую реакцию комплексообразования активного центра фермента с лигандом
В начале система
находится в равновесии, которое
характеризуется константой равновесия
K
0 =K
(T
0)
и соответственно равновесными
концентрациями
,
,
.
Предположим, что в системе резко меняется
температураT
->T
0 +T
.
Это приводит к изменению константы
равновесияK
->K
0 +K
, которое определяется отношением
(2.50)
где H – стандартное изменение энтальпии. После этого система переходит в новое равновесное состояние:
(2.51)
(2.52)
Уравнение (2.51) нелинейно. Предположим, что отклонение от равновесия невелико и тогда
и уравнение (2.51) преобразуется в линейное дифференциальное уравнение:
Решение этого дифференциального уравнения:
Величина
(2.54)
называется временем релаксации.
2.5. Влияние температуры и pH на скорость ферментативных реакций
Влияние этих факторов на скорость элементарной химической реакции было рассмотрено в Гл.1. Особенность состоит в том, что ферментативные реакции являются сложными многостадийными реакциями (состоящие из многих элементарных реакций). Кроме того, состояние молекул фермента в растворе характеризуется набором конформеров, обратимо переходящих друг в друга. Конформационные переходы молекулы определяются в значительной степени температурой и pHраствора.
2.6. Ингибирование ферментативных реакций
Вещества, подавляющие каталитическую активность ферментов, называются ингибиторами . Различают два основных класса ингибиторов –обратимые
(2.55)
(пестициды, зарин, зоман, аспирин и др.)
и необратимые (инактиваторы )
(2.55)
(окись углерода, цианид-ион, анальгин и др.)
2.7. Инактивация ферментов
Биополимерные молекулы (ферменты) являются термодинамически неустойчивыми и, как правило, с течением времени изменяют свою структуру и свойства. В большинстве случаев процесс инактивации может быть описан как переход между двуми состояниями фермента активного E a и неактивногоE i :
(2.56)
Кинетика процесса описывается
соответствующим дифференциальным
уравнением
(2.57)
и характеризуется постоянной времени
(2.58)
Процесс инактивации фермента может иметь различную физико-химическую природу. Наиболее общим является тепловая денатурация, представляющая собой существенную перестройку макромолекулы, изменение третичной и частично вторичной структуры.
Для целей инактивации могут быть использованы кавитационный ультразвук, радиоактивное излучение и пр.
Изменение pHтакже может привести к денатурации фермента. При каждом значенииpHбелок характеризуется соответствующим распределением зарядов (ионогенные группы). При очень низких или очень высокихpHраспределение зарядов может существенно поляризовать молекулу, приводить к появлению изомеров и необратимо конформировать ее с разрушением структуры активного центра. Например:
Денатурацию фермента вызывают и денатурирующие агенты , разрушающие вторичную структуру белка (например, мочевина), а также окислительные процессы с участием кислорода.
При изучении таких процессов важная информация получена релаксационными методами. Как правило, конформационные изменения сопровождаются изменением окружения ароматических аминокислот – тирозина и триптофана (полоса поглощения излучения на 290 нм). Это проявляется в изменении спектров поглощения и флуоресценции.
Обратимые конформационные изменения обычно идут со временем 0.1-100 мс, а необратимые – 1-1000 мин.
Пример 1. Простейшая кинетическая схема инактивации с равновесием конформеров:
(2.59)
Кинетика процесса описывается одним характеристическим временем
(2.60)
Пример 2. Инактивации подвержены оба конформера:
(2.61)
(2.62)
Пример 3. Более общий случай для системы с участиемn конформеров:
Часто ферменты в растворе образуют димеры, и в димерной форме оказываются стабильнее. Тогда наблюдается диссоциативный механизм инактивации :
(2.65)
Следующая схема отражает возможные механизмы инактивации в процессе реакции (мономолекулярная инактивация свободной формы фермента, мономолекулярная инактивация фермен-субстратного комплекса, бимолекулярная инактивация фермента субстратом, бимолекулярная инактивация фермента продуктом):
(2.66)
Дискриминация механизмов инактивации и определение кинетических характеристик реакции обычно проводится несколькими методами:
анализируя зависимость выхода продукта от концентрации фермента;
устанавливая связь степени конверсии субстрата со степенью инактивированности фермента;
проведение реакции при низких степенях конверсии субстрата и низких концентрациях фермента;
проведение реакции при больших концентрациях фермента;
предынкубация фермента с компонентами реакции;
использование интегральных уравнений реакции.
Местная гипотермия (лед на живот)
Использование блокаторов протонной помпы
9.Характерные нарушения секреции pancreas при хроническом панкреатите:
Повышение активности амилазы
Повышение активности липазы
Экскреторная ферментная недостаточность
Гиперинсулинизм
Повышение активности трипсина
10.Клиническая картина панкреонекроза не характеризуется:
Опоясывающими болями в животе
Многократной рвотой
Пневмоперитонеумом
Коллапсом
Парезом кишечника
ВАРИАНТ 2
1.Наиболее информативный метод инструментальной диагностики при подозрении на острый панкреатит:
Целиакография
Лапароцентез
ЭРПХГ
ФГДС
2.Основными осложнениями острого деструктивного панкреатита являются (один ответ лишний):
Болевой шок
Перфорация желчного пузыря
Перитонит
Забрюшинная флегмона
Аррозивные кровотечения
3.В патогенезе острого панкреатита главенствующая роль принадлежит:
Агрессивному воздействию соляной кислоты на паренхиму железы
Развитию инфекции в паренхиме железы
Активации ферментов в железе и ее аутолизу
Развитию склерозирующего процесса в паренхиме железы
Агрессивному воздействию пепсина на паренхиму железы
4.Ослабление пульсации брюшной аорты при остром панкреатите носит название симптома:
Мейо-Робсона
Ортнера
Мерфи
Мондора
Воскресенского
5.Признаки инкреторной недостаточности поджелудочной железы при хроническом панкреатите:
Гипербилирубинемия
Креаторея
Гипергликемия, глюкозурия
Снижение активности
Стеаторея
6.Рак поджелудочной железы, соответствующий Т3:
Распространяется за пределы поджелудочной железы, но не вовлекает чревную или брыжеечную артерию
Распространяется на чревную или брыжеечную артерию
Преинвазивная карцинома
Опухоль ограничена поджелудочной железой до 2см
Опухоль ограничена поджелудочной железой более 2см
7.Наиболее характерными для острого панкреатита являются боли с иррадиацией:
В правое бедро
В спину
В правую лопатку
В левое надплечье
В правое надплечье
8.Наиболее информативным методом диагностики панкреонекроза является:
Эзофагогастродуоденоскопия
Лапароцентез
Лапароскопия
Обзорная рентгеноскопия брюшной полости
9.К приобретенным кистам поджелудочой железы относятся (один ответ лишний):
Ретенционные кисты
Дегенеративные
Пролиферационные цистаденомы
Пролиферационные цистаденокарциномы
Тератоидные
10.Оптимальный вариант операции при кисте pancreas:
Наружное дренирование
Внутреннее дренирование
Марсупилизация кисты
Фенестрация кисты
ВАРИАНТ 3
1.Метод, препятствующий ферментному аутолизу поджелудочной железы:
Дренирование грудного лимфатического протока
Применение цитостатиков
Плазмаферез
Гемосорбция
Перитонеальный диализ
2.Механизм лечебного действия цитостатиков при остром панкреатите:
Подавление секреции желудочного содержимого
Уменьшение воспаления в железе
Улучшение микроциркуляции в pancreas
Подавление экзокринной функции железы
Нормализация инкреторной функции железы
3.Болезненность при пальпации в левом реберно-позвоночном углу характерна для симптома:
Воскресенского
Мейо-Робсона
Курвуазье
Мондора
Мерфи
4.Препараты для лечения острого панкреатита (один ответ лишний):
- спазмолитики (баралгин, атропин)
- цитостатики (5-фторурацил, циклофосфан)
- ингибиторы протеаз (контрикал, гордокс)
- аналоги соматостатина (сандостатин, стиламин)
- наркотики (морфин)
5.Формы острого панкреатита (один ответ лишний):
- острый отек
- геморрагический панкреонекроз
- жировой панкреонекроз
- смешанный панкреонекроз
- киста поджелудочной железы
6.К развитию острого панкреатита может привести (один ответ лишний):
Закрытая травма поджелудочной железы
Операционная травма поджелудочной железы
Ущемленный камень БДС
Стриктура БДС
Цирроз печени
7.К методам детоксикации при остром панкреатите относятся (один ответ лишний):
Плазмоферез
Гемотрансфузия
Гемосорбция
Кишечный диализ
Интестинальная интубация
8.Оптимальный вариант операции при нагноившейся кисте pancreas:
Чрескожное наружное дренирование под контролем УЗИ
Гастроцистостомия
Панкреатодуоденальная резекция
Марсупилизация кисты
Фенестрация кисты
